Биохимические процессы в пищевых производствах

БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ТЕХНОЛОГИИ ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ

Биохимические процессы протекают при участии ферментов и имеют большое практическое значение, так как лежат в основе технологий получения хлеба и хлебобулочных изделий, вина, пива, чая, аминокислот, органических кислот, витаминов и антибиотиков. Эти процессы играют важную роль при хранении пищевого сырья и готовой продукции (зерна, плодов, овощей, жира, жиросодержащих продуктов и др.).

Зная характер протекания биохимических процессов в пищевом сырье, можно установить те или иные особенности процесса, определить дефекты данной партии сырья, наметить наиболее правильный режим технологического процесса.

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА СКОРОСТЬ БИОХИМИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ

Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов: химической природы реагирующих веществ, концентраций самого фермента и субстрата, температуры и реакции среды pH, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических процессов зависит от природы субстрата и его атакуемости. Под атакуемостью понимают его податливость действию фермента, которая зависит от структуры

субстрата. Например, атакуемость амилазами крахмала, полученного из зерна различных культур или из разных частей одного и того же зерна, неодинакова. Она увеличивается с уменьшением размера крахмальных зерен, т. е. с увеличением их относительной поверхности, а также при механическом воздействии на структуру зерен крахмала, например при длительном помоле зерна. Однако действие амилаз на неизмененный крахмал или на механически поврежденный весьма незначительно по сравнению с их действием на клейстеризованный крахмал. Поэтому в тех отраслях пищевой промышленности, где крахмал служит источником образования сахаров за счет расщепления его амилолити-ческими ферментами, для увеличения степени осахаривания чаще всего его клейстеризуют путем заваривания муки. Подобная обработка субстрата применяется в спиртовой, хлебопекарной (при производстве заварного хлеба, для улучшения качества пшеничной муки, при приготовлении питательной среды для жидких дрожжей), в паточной промышленности.

Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами. Количество в молекуле определенных химических групп, например сульфгидрильных, аминных и др., влияет на атакуемость белка. Если эти группы каким-то образом блокировать, то меняется атакуемость субстрата ферментами. При восстановлении дисульфидных групп белка пшеницы в сульфгидрильные увеличивается атакуемость белка и возрастает скорость его расщепления.

Скорость биохимических процессов зависит от концентраций самого фермента и реагирующих веществ. При избытке субстрата скорость реакции определяется прежде всего концентрацией фермента: чем она выше, тем быстрее идут реакции.

При невысоких концентрациях субстрата зависимость скорости реакции от концентрации участвующих в реакции веществ носит линейный характер, т. е. с увеличением концентрации субстрата она возрастает. Однако по мере увеличения концентрации реагирующих веществ скорость реакции замедляется, достигает максимального значения и в дальнейшем остается постоянной. В то же время большие концентрации субстрата могут выполнять роль ингибитора. В итоге скорость реакции падает.

40. 50 °С. Снижение активности фермента при высоких температурах связано с процессами денатурации белка. Полное пре-кращение деятельности фермента происходит при температурах, близких к 100 °С, однако это не относится к термофильным ферментам, которые выдерживают кратковременное нагревание при температуре выше 100 ‘С.

Каждый фермент проявляет свое действие в узких пределах значений pH. В определенной зоне активность фермента наибольшая, эта зона называется оптимальной зоной pH. Разные ферменты сильно отличаются по оптимальным для их действия значениям pH. Одни из них имеют наибольшую активность в кислой среде, другие — в нейтральной, третьи — в щелочной. Пепсин желудочного сока имеет оптимум действия при pH 2,0, солодовая а-амилаза — при pH 4,7. 5,2. Оптимальное значение pH для действия ферментов зависит в основном от субстрата. Например, при действии папаина на желатин оптимальное значение pH 5,0, а при действии на денатурированный яичный альбумин — 7,5.

Скорость биохимических процессов может быть увеличена в присутствии активаторов. Многие ферменты активизируются под действием соединений восстанавливающего действия, в частности веществами, содержащими сульфгидрильные группы: цистеи-ном, глютатионом. Глюгатион может быть в двух формах: окисленной и восстановленной, активатором является восстановленная форма. Активизирующее действие этих соединений основано на том, что они восстанавливают дисульфидные связи фермента в сульфгидрильные, необходимые для проявления ферментом своей каталитической активности, а сами при этом окисляются за счет превращения сульфгидрильных связей в дисульфидные.

Существуют и ингибиторы ферментов, подавляющие их активность. Действие ингибиторов основано на блокировании сульфгидрильных связей фермента и превращении их в дисульфидные группы. Ингибирование фермента может происходить под действием так называемых белковых осадителей — веществ, образующих с белками нерастворимые осадки. Такими веществами являются соли тяжелых металлов (свинца, ртути, вольфрама), трихлоруксусная кислота и др. Эти соединения не являются специфическими, и любое из них может быть использовано для осаждения фермента и полного прекращения его действия. Однако существуют специфические ингибиторы. Оксид углерода СО, например, ингибирует ряд окислительно-восстановительных ферментов, в состав которых входит железо или медь.

источник

Автолиз мясного сырья

Все послеубойные изменения в мясе можно условно подразделить на процессы созревания (происходят под воздействием тканевых ферментов) и процессы гниения и плесневения (происходят под воздействием ферментов микроорганизмов).

Созревание мяса представляет собой комплекс биохимических процессов, оказывающих положительное влияние на формирование свойств и качества мяса. Созревание мяса проходит в несколько этапов, или стадий:

Первая стадия наступает непосредственно после убоя животного и называется парным состоянием. Парное мясо обладает высокой водосвязующей способностью. Число рН парного мяса близко к 7 (6,8), мышечная ткань расслаблена. Парное мясо после термообработки нежное, сочное. Из него получается мутный неароматный бульон. Лучшим применением для парного мяса является производство вареных колбасных изделий. Парное мясо не подходит для изготовления кулинарных изделий, так как не имеет ярко выраженного запаха.

Далее следует посмертное окоченение (вторая стадия). Процессы окоченения в мясе начинается через 4-6 часов после убоя животного, достигая апогея через 18-24 часа, и заканчиваются через 1-2 суток. На этой стадии происходит распад АТФ с выделением химической энергии, которая расходуется на сокращение мышц. Мясо становится жестким, трудно режется ножом. В миофибриллах белок миозин, соединяясь с актином, образует актомиозиновый комплекс, который и способствует сокращению миофибрилл и мышечных волокон. Как следствие, уменьшаются водосвязывающая способность мышечной ткани и ее развариваемость. При термической обработке такого мяса получают низкий уровень выхода исходного продукта. Оно дает мутный бульон без аромата и ярко выраженного вкуса. Если мясо на этой стадии подвергнуть замораживанию, а потом разморозить, оно потеряет много клеточного сока и будет сухим;

Далее наступает 3-я стадия – созревание мяса. Происходит распад актомиозинового комплекса, гидролиз белка и жира. При этом мясо становится мягким и сочным. При температурной обработке такое мясо дает большой выход исходного продукта, обладает приятным специфическим вкусом и ароматом. Дает прозрачный бульон.

При длительном хранении мяса без заморозки стадия созревания переходит в стадию автолиза-порчи. При этом происходит глубокий распад белков и жиров, мясо приобретает характерный тухлый и гнилостный привкус и запах и становится не пригодным для употребления. Микробиальная порча мяса наступает раньше, чем автолитические процессы.

Автолиз рыбного сырья

Рыба, вынутая из воды, быстро умирает от удушья (асфикция) в результате недостаточного поступления в ее организм кислорода. Причиной гибели рыбы от удушья является чрезмерное накопление в ее крови и мышцах молочной кислоты и других неокисленных продуктов обмена веществ, вызывающих паралич нервной системы. После смерти рыбы в ее теле происходит ряд физических и химических изменений, приводящих со временем к порче рыбы. Различают следующие стадии в посмертном изменении рыбы: гиперемия, или отделение слизи на поверхности рыбы, окоченение, автолиз и бактериальное разложение. Выделение слизи на поверхности рыбы из расположенных в коже слизистых желез – своеобразная реакция отмирающего организма на неблагоприятные внешние условия. Отделение слизи бывает значительным, до 2 – 2,5% от массы рыбы, слизь толстым слоем покрывает всю тушку. Основная часть слизи – гликопротеид муцин. Он является хорошим субстратом для микроорганизмов, слизь быстро портится, загнивает, приобретает неприятный запах, что, впрочем, можно удалить простой мойкой. Посмертное окоченение, внешне проявляющееся в затвердевании тела рыбы, — результат сложных биохимических превращений в мышцах, вызывающих их сокращение и напряжение. Под действием тканевых ферментов интенсивно протекает гидролиз гликогена и накопление молочной кислоты в мышцах, что понижает рН. Это стимулирует ферменты, гидролизующие органические фосфаты, в том числе АТФ. Распад АТФ приводит к образованию плохо растворимого комплекса из двух основных мышечных белков – актина и миозина (актомиозин). Уменьшается водосвязывающая способность рыбного мяса. Автолизом называют процесс распада белков и жира рыбы под действием находящихся в ее тканях и органах протеаз и липаз. Автолиз мышечных белков начинает развиваться вслед за окоченением мышц, когда снижение рН тканей создает благоприятные условия для деятельности катепсинов. При автолизе молекулы белков претерпевают дезагрегацию, их гидратация увеличивается, повышается водосвязывающая способность рыбы. Образующиеся при автолизе продукты распада белков и жиров рыбы вполне доброкачественны. Однако автолиз сильно изменяет консистенцию рыбного мяса, размягчая его, расслаивая и отделяя от костей. Это в совокупности с накоплением продуктов глубокого распада белков приводит к созданию благоприятной среды для развития микроорганизмов. Уже под воздействием микроорганизмов происходит глубокий распад белков и накопление дурно пахнущих и обладающих токсическими свойствами соединений. Порча обнаруживается не только появлением неприятного запаха, но и размягчением рыбы, помутнением и опадением глаз, изменением цвета жабр (из красных они становятся бледными или бурыми) и мяса рыбы (серое или красноватое) и т.д. Протекание посмертных изменений в рыбе можно замедлить или даже практически прекратить, сохраняя ее до переработки живой, охлажденной или замороженной.

Биохимические способы консервирования. Квашение, соление и мочение (ацидоценоанабиоз)

Квашение, соление и мочение — разные названия одного способа переработки продуктов. В основе его лежит молочнокислое брожение сахаров, в результате которого образуется молочная кислота. Последняя препятствует жизнедеятельности вредных микроорганизмов, способных вызвать порчу.

Молочнокислые бактерии относятся к группе факультативных анаэробов: для их жизнедеятельности не нужен кислород. При брожении в отсутствие воздуха молочнокислые бактерии из каждой молекулы сахара образуют 2 молекулы молочной кислоты. Побочных продуктов брожения не образуется. Поэтому капуста, огурцы, яблоки, заквашенные в плотно закрытой таре, получаются лучшего качества.

Дрожжи при квашении образуют небольшое количество спирта и углекислоты. Спирт соединяется с кислотами, в результате чего получают новые химические соединения — эфиры, которые придают квашеным овощам специфический приятный аромат. Одновременно могут действовать уксуснокислые бактерии, которые способны превратить спирт в уксусную кислоту, в результате чего вкус квашеной продукции иногда изменяется в худшую сторону.

В овощах при высоких температурах (выше 25ºС), развиваются вредные маслянокислые бактерии, образующие масляную и муравьиную кислоты. Это придаст овощам прогорклый вкус. Развитие гнилостных бактерий и плесени очень быстро вызывает общую порчу продукции.

При подготовке к брожению или при укладке в тару в овощи добавляют так называемые закваски, т.е. чистые культуры активных видов молочнокислых бактерий. Создается численный перевес полезных микроорганизмов, которые при этом размножаются быстрее по сравнению с другими видами.

Квашение целесообразно проводить при низких температурах – 15 — 25ºС. При этой температуре молочнокислые бактерии будут действовать медленнее, но маслянокислые и другие вредные микробы развиваться не будут. При температурах ниже 15ºС молочнокислое брожение значительно тормозится. Хранят эти продукты при температуре 0-4 ºС. Содержание молочной кислоты в продуктах квашения достигает 0,7-1,8 %.

Поваренная соль, используемая при солении и квашении в количестве 2-6 %, вызывает плазмолиз растительных клеток, способствует переходу в рассол клеточного сока, богатого сахаром, и тем самым стимулирует процессы брожения. Кроме того, она подавляюще действует на многие микроорганизмы, в т.ч. маслянокислые бактерии и бактерии группы coli. Соль участвует в формировании вкуса. Активность процесса брожения также зависит от начального содержания сахара в продукте.

Биохимические процессы в пищевой промышленности

Основные условия

Биохимические процессы протекают при участии ферментов и имеют большое практическое значение, так как лежат в основе технологий получения хлеба и хлебобулочных изделий, вина, пива, чая, аминокислот, органических кислот, витаминов и антибиотиков. Эти процессы играют важную роль при хранении пищевого сырья и готовой продукции (зерна, плодов, овощей, жира, жиросодержащих продуктов и др.).

Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов: химической природы реагирующих веществ, концентраций самого фермента и субстрата, температуры и реакции среды рН, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических процессов зависит от концентраций самого фермента и реагирующих веществ. При избытке субстрата скорость реакции определяется, прежде всего, концентрацией фермента: чем она выше, тем быстрее идут реакции.

Скорость биохимических процессов может быть увеличена в присутствии активаторов. Многие ферменты активизируются под действием соединений восстанавливающего действия, в частности веществами, содержащими сульфгидрильные группы: цистеином, глютатионом. Глютатион может быть в двух формах: окисленной и восстановленной, активатором является восстановленная форма. Активизирующее действие этих соединений основано на том, что они восстанавливают дисульфидные связи фермента в сульфгидрильные, необходимые для проявления ферментом своей каталитической активности, а сами при этом окисляются за счет превращения сульфгидрильных связей в дисульфидные.

источник

Биохимические реакции протекают при участии ферментов и имеют большое практическое значение, т.к. лежат в основе технологии получения хлеба и хлебобулочных изделий, вина, пива, чая, аминокислот, витаминов и других продуктов питания.

Факторы, влияющие на скорость биохимических процессов

Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов, химической природы реагирующих веществ, концентраций самого фермента и субстрата, температуры и реакции среды, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических реакций зависит от природы субстрата и его атакуемости. Атакуемость -–податливость действию фермента, которая зависит от структуры субстрата. Например, атакуемость амилазами крахмала, полученного из зерна различных культур, неодинакова. Она увеличивается с уменьшением размера крахмальных зерен, т.е. с увеличением их относительной поверхности, а также при механическом воздействии на структуру зерен крахмала, например при длительном помоле зерна. Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами. Количество в молекуле определенных химических групп, например сульфгидрильных, аминных и других, влияет на атакуемость белка. Если эти группы блокировать, то меняется атакуемость субстрата ферментами.

При малых концентрациях субстрата зависимость скорости реакции от концентрации реагирующих веществ носит линейный характер. По мере увеличения концентрации реагирующих веществ скорость реакции замедляется, достигает максимума и остается постоянной. В то же время большие концентрации субстрата могут выполнять роль ингибитора. В итоге скорость реакции падает.

Наибольшее влияние на активность ферментов и скорость биохимических процессов оказывает температура и реакция среды. Оптимальная температура та, при которой фермент наиболее активен. Температурный оптимум для ферментов растительного происхождения составляет 40-50 0 С. При высоких температурах происходит денатурация белков. Полное прекращение деятельности фермента происходит при температурах, близких к 100 0 С, но это не относится к термофильным ферментам, которые выдерживают кратковременное нагревание при температуре выше 100 0 С.

Каждый фермент проявляет свое действие в узких пределах значений рH. Например, пепсин желудочного сока имеет оптимум рH = 2,0; солодовая — амилаза – при рH 4,7-5,2.

Ингибиторы ферментов подавляют их активность. Их действие основано на блокировании сульфгидрильных связей фермента и превращение их в дисульфидные группы. Ингибирование фермента может происходить под действием белковых осадителей – тяжелых солей металлов (свинца, ртути, вольфрама), трихлоруксусной кислоты.

Строение и свойства ферментов

Ферменты (энзимы) – органические катализаторы белковой природы, обладающие специфичностью к субстрату. Они обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

По строению ферменты делят на две группы:

— ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами – это однокомпонентные ферменты.

— Ферменты, состоящие из белковой части (апофермента) и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простетической группой. Это двухкомпонентные ферменты. Основная масса — двухкомпонентные ферменты.

Простетические группы – витамины и их производные (витамины PP,B₂,B₁,B₆,B₁₂ и т.д.).

В состав ферментов входят металлы, придающие им активность, их называют кофакторами. Например кофактором — амилазы является кальций, каталазы – железо.

Характерной особенностью ферментов является их высокая каталитическая активность, превосходящая активность химических катализаторов. Ферменты ускоряют химическую реакцию в 10 8 -10 11 раз. Механизм их действия в том, что они снижают энергию активации, направляя ее обходным путем через промежуточные реакции.

Второй особенностью ферментов является избирательность их действия. Например, инвертаза разлагает сахарозу, но не действует на другие сахара.

Многие ферменты действуют только на определенный вид связи. Например, пепсин гидролизует пептидные связи -С-N- в молекуле белка,

образованные ароматическими аминокислотами.

Третьим свойством ферментов является их большая лабильность – чувствительность к внешним воздействиям (температуре, рH среды, наличию активаторов и ингибиторов).

Достоинством ферментов перед химическими катализаторами является то, что они действуют при относительно низких температурах – от 20 до 70 0 С.

Роль ферментов при производстве и хранении пищевых продуктов.

Дата добавления: 2015-12-11 ; просмотров: 1971 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

источник

Биохимическими процессами называют процессы направленной жизнедеятельности микроорганизмов, скорость которых определяется приростом биомассы либо продуктов их метаболизма.

Биохимические процессы осуществляются с помощью живых микроорганизмов, которые потребляют из окружающей среды-субстрата питательные вещества — сахарозу, глюкозу, лактозу и другие углеводы. Микроорганизмы дышат, растут и размножаются (т.е. реализуют прирост биомассы), выделяют в среду продукты метаболизма (спирт, ароматические вещества, органические кислоты).

Так, при производстве дрожжей (хлебопекарных, пивных, спиртовых, молочнокислых и др.) целевым продуктом является биомасса. В других случаях, например при микробиологическом синтезе, в качестве целевого продукта метаболизма получают ферменты, бактериальные препараты и закваски.

В пищевой промышленности микроорганизмы используют в пивоварении, виноделии, в производстве спирта и органических кислот, в производстве кисломолочных продуктов, сметаны, сыров, сырокопченых колбас и др. При этом микроорганизмы в процессе своей жизнедеятельности выделяют продукты метаболизма (спирт, ароматические вещества, органические кислоты), формируя тем самым определенные органолептические свойства пищевых продуктов.

В основе ряда пищевых технологий лежат химические превращения. К ним относятся получение патоки, кристаллической глюкозы путем кислотного гидролиза крахмала, различных жиров способом гидрогенизации и переэтерификации, инвертного сахара путем кислотного гидролиза сахарозы. Важная роль отводится химическим процессам на отдельных стадиях производства хлеба, мучных кондитерских изделий, сахара, шоколада, растительных масел, прессованных дрожжей, топленого молока, ряженки, темного и красящих солодов для пивоварения, а также при хранении продуктов. Одни из них связаны с реакциями гидролиза, другие — с окислительно-восстановительными реакциями (меланоидинообразование, сульфитация, окисление и др.).

Гидролиз — это реакция разложения сложных веществ (белков, жиров, углеводов) до более простых под действием кислот и щелочей с присоединением молекулы воды. Например, сахароза при нагревании с кислотами гидролизуется, образуя инвертный сахар (смесь равных количеств глюкозы и фруктозы):

Инверсия сахарозы происходит при уваривании яблочно-сахарной смеси в производстве фруктово-ягодного мармелада. Образующийся инвертный сахар предотвращает засахаривание мармеладной массы и образование грубокристаллической корочки. Однако гидролиз сахарозы не должен проходить чрезмерно глубоко, т.к. избыток инвертного сахара может вызвать намокание поверхности мармелада при его хранении.

В основе производства патоки лежит реакция неполного ферментного или кислотного гидролиза картофельного или кукурузного крахмала. Патока представляет собой смесь глюкозы, мальтозы и декстринов, широко применяется в кондитерском производстве.

Меланоидинообразование — это сложный окислительно-восстановитель-ный процесс, включающий в себя ряд реакций, которые протекают последовательно и параллельно. В упрощенном виде сущность этого процесса можно свести к следующему. Низкомолекулярные продукты распада белков (пептиды, аминокислоты), содержащие свободную аминогруппу (- NН₂), могут вступать в реакцию с соединениями, в состав которых входит карбонильная группа (= С = О), например, с различными альдегидами и восстанавливающими сахарами (фруктозой, глюкозой, лактозой, мальтозой). В результате происходит разложение как аминокислоты, так и реагирующего с ней сахара. При этом из аминокислоты образуются соответствующие альдегид, аммиак и диоксид углерода, а из сахара — фурфурол и оксиметилфурфурол. Альдегиды обладают определенным запахом, от которого зависит в значительной мере аромат многих пищевых продуктов. Фурфурол и оксиметилфурфурол легко вступают в соединение с аминокислотами, образуя темноокрашенные продукты, называемые меланоидинами. Белки также могут вступать во взаимодействие с сахарами, но менее активно, чем аминокислоты, т.к. содержат меньше аминогрупп.

Меланоидинообразование — основная причина потемнения пищевых продуктов в процессе их изготовления, сушки и хранения. Особенно интенсивно эта реакция протекает при повышенных температурах во время технологического процесса производства. При приготовлении некоторых пищевых продуктов (например, при выпечке хлебобулочных и мучных кондитерских изделий, при сушке солода, приготовлении топленого молока, ряженки и др.) создают специально условия для реакции меланоидинообразования. В ряде производств эта реакция нежелательна (например, в процессе уваривания сахарных растворов при производстве сахарного песка, при самосогревании зерна, в процессе тепловой обработки вин и др.).

Процесс окисления играет большую роль при хранении жиров, масел и жиросодержащих продуктов. Жиры при длительном хранении приобретают неприятные вкус и запах — прогоркают, что связано как с химическими превращениями под действием света и кислорода воздуха, так и с действием некоторых ферментов. Наиболее простой случай прогоркания продуктов (например, сливочного масла, маргарина, животного жира) заключается в омылении жира и появлении в свободном виде масляной кислоты, которая и придает продукту неприятный запах. Прогоркание, обусловленное окислением ненасыщенных жирных кислот кислородом воздуха, наиболее распространенный вид прогоркания. В результате образуются пероксиды, которые при дальнейшем разложении образуют альдегиды, придающие жиру неприятные вкус и запах. При отсутствии кислорода этот процесс не идет.

Вопросы для самоконтроля

1. Какие механические процессы используются в пищевых производствах?

2. Охарактеризуйте гидромеханические процессы (отстаивание и центрифугирование/сепарирование).

3. Каковы особенности фильтрования пищевых суспензий?

4. С какой целью применяют перемешивание пищевых продуктов?

5. Чем характеризуются массообменные процессы пищевых технологий?

7. Какие процессы применяют для разделения однородных смесей?

8. Охарактеризуйте процесс экстракции.

9. Что такое сушка продуктов? Какое применение нашел этот процесс в пищевых технологиях?

10. Охарактеризуйте процесс кристаллизации. Как этот процесс применяется в пищевых производствах?

11. Охарактеризуйте теплообменные процессы, используемые в пищевых технологиях.

12. Какие процессы называются биохимическими? Какое отражение они находят в пищевой промышленности?

13. Какова роль химических процессов в пищевых технологиях?

14. Какова сущность процесса меланоидинообразования и его роль в пищевых производствах?

15. Какова роль процесса окисления в пищевых производствах?

ГЛАВА 2. ТЕХНОЛОГИЯ МОЛОКА

И МОЛОЧНЫХ ПРОДУКТОВ

Молоко как сырье для молочной промышленности

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте:

источник

Биохимическими процессами называются процессы направленной деятельности микроорганизмов, скорость которых определяется приростом биомассы либо продуктов их метаболизма. Биохимические процессы занимают значительное место в пищевой технологии.

Биохимические процессы осуществляются с помощью живых микроорганизмов, которые потребляют из окружающей среды (субстрата) питательные вещества: сахарозу, глюкозу и другие углеводороды. Микроорганизмы дышат, растут, размножаются, выделяют газообразные и жидкие продукты метаболизма, в результате чего и происходит накопление биомассы или продуктов метаболизма, ради чего и производится процесс ферментации. При производстве дрожжей, белково-витаминных концентратов целевым продуктом является биомасса, а при производстве антибиотиков, ферментов и др.- продукты метаболизма, синтезируемые клетками микроорганизмов.

Микробиологический синтез используется для получения многих ценных продуктов, производство которых методами химической технологии невозможно или экономически нецелесообразно (ферментов, бактериальных препаратов, белка, антибиотиков, некоторых витаминов).

В пищевой промышленности микроорганизмы используют в хлебопекарном производстве при брожении теста, в бродильном производстве (виноделие, пивоварение, производство пищевого спирта, лимонной, молочной и уксусной кислот, дрожжей), в консервировании, а также при переработке сельскохозяйственного сырья.

Изучая раздел «биохимические процессы», следует ознакомиться с основным условиями, при которых возможны эти процессы, общей технологией биохимических процессов, кинетикой биохимических процессов, массообменом в процессах ферментации, аппаратурой для проведения процессов ферментации.

источник

Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов: химической природы реагирующих веществ, концентраций фермента и субстрата, температуры и рН среды, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических процессов зависит от природы субстрата и его атакуемости. Под атакуемостъю понимают его податливость действию фермента, которая зависит от структуры субстрата. Например, атакуемость амилазами крахмала, полученного из зерна различных культур или из разных частей одного и того же зерна, неодинакова. Она увеличивается с уменьшением размера крахмальных зерен, т.е. с увеличением их относительной поверхности, а также при механическом воздействии на структуру зерен крахмала, например, при длительном помоле зерна. Однако действие амилаз на неизмененный крахмал или на механически поврежденный весьма незначительно по сравнению с их действием на клейстеризованный крахмал. Поэтому в тех отраслях пищевой промышленности, где крахмал служит источником образования сахаров за счет расщепления его амилолитическими ферментами, для увеличения степени осахаривания чаще всего его клейстеризуют путем заваривания муки. Подобная обработка субстрата применяется в спиртовой, хлебопекарной (при производстве заварного хлеба, для улучшения качества пшеничной муки, при получении питательной среды для жидких дрожжей), в паточной промышленности.

Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами. Количество в молекуле определенных химических групп, например, сульфгидрильных, аминных и др., влияет на атакуемость белка. Если эти группы каким-то образом блокировать, то меняется атакуемость субстрата ферментами. При восстановлении дисульфидных групп белка пшеницы в сульфгидрильные увеличивается атакуемость белка и возрастает скорость его расщепления.

При невысоких концентрациях субстрата зависимость скорости реакции от концентрации участвующих в реакции веществ носит линейный характер, т.е. с увеличением концентрации субстрата она возрастает. Однако по мере увеличения концентрации реагирующих веществ скорость реакции замедляется, достигает максимального значения и в дальнейшем остается постоянной. В то же время большие концентрации субстрата могут выполнять роль ингибитора. В итоге скорость реакции падает.

Наиболее существенное влияние на активность ферментов и скорость биохимических процессов оказывают температура и реакция среды. С повышением температуры активность ферментов возрастает, достигает максимума, а затем снижается. Оптимальной для действия фермента является та температура, при которой его активность наибольшая. Температурный оптимум для ферментов растительного происхождения составляет около 40-50 0 С. Снижение активности фермента при высоких температурах связано с процессами денатурации белка. Полное прекращение деятельности фермента происходит при температурах, близких к 100 0 С, однако это не относится к термофильным ферментам, которые выдерживают кратковременное нагревание при температуре выше 100 0 С.

Каждый фермент проявляет свое действие в узких пределах значений рН. В определенной зоне активность фермента наибольшая, эта зона называется оптимальной зоной рН. Разные ферменты сильно отличаются по оптимальным для их действия значениям рН. Одни из них имеют наибольшую активность в кислой среде, другие — в нейтральной, третьи — в щелочной. Пепсин желудочного сока имеет оптимум действия при рН 2,0, солодовая α-амилаза — при рН 4,7-5,2. Оптимальное значение рН для действия ферментов зависит в основном от субстрата. Например, при действии папаина на желатин оптимальное значение рН 5,0, а при действии на денатурированный яичный альбумин — 7,5.

Скорость биохимических процессов может быть увеличена в присутствии активаторов. Многие ферменты активизируются под действием соединений восстанавливающего действия, в частности, веществами, содержащими сульфгидрильные группы: цистеином, глютатионом. Последний может быть представлен в двух формах: окисленной и восстановленной, активатором является восстановленная форма. Активизирующее действие этих соединений основано на том, что они восстанавливают дисульфидные связи фермента в сульфгидрильные, необходимые для проявления ферментом своей каталитической активности, а сами при этом окисляются за счет превращения сульфгидрильных связей в дисульфидные.

Ферменты (энзимы) — органические катализаторы белковой природы, обладающие специфичностью к субстрату. Они обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

По строению все ферменты можно разделить на две группы:

ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, и являющиеся однокомпонентными;
ферменты, состоящие из белковой части (апофермента) и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простатической группой. Эти ферменты являются двухкомпонентными. Апофермент оказывает решающее действие на специфичность фермента, а соединение белка с простетической группой приводит к огромному возрастанию его каталитической активности. Основная масса ферментов является двухкомпонентной.

Простетическими группами многих ферментов являются витамины и их производные, например, простетические группы ряда окислительно-восстановительных ферментов содержат производные ниацина (витамина РР) или рибофлавин (витамин В₂). В состав простетических групп ферментов могут входить производные витаминов B₁, В₆, B₁₂, а также пантотеновая, фолиевая кислоты и биотин.

В состав многих ферментов входят металлы, придающие им активность. Такие металлы называются кофакторами. Например, кофактором α-амилазы является кальций, а каталазы — железо. Ряд ферментов усиливает свою активность в присутствии магния, марганца, цинка, меди, молибдена.

Характерной особенностью ферментов является их высокая каталитическая активность, в значительной степени превосходящая активность химических катализаторов. Ферменты обладают способностью ускорять реакции. Механизм действия ферментов, как и химических катализаторов, связан с тем, что они снижают энергию активации, необходимую для осуществления определенной реакции, направляя ее обходным путем через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньше энергии активации. Однако ферменты гораздо сильнее понижают энергию активации, чем химические катализаторы. Например, для гидролиза сахарозы с образованием глюкозы и фруктозы без участия катализатора необходима энергия активации около 133,76 кДж (32 ккал) на грамм-молекулу. Если реакция катализируется неорганическим катализатором НСl, то энергия активации составляет 107,0 кДж (25,6 ккал), а если происходит ферментативный катализ, то она снижается до 39,2 кДж (9,4 ккал).

Второй особенностью ферментов является избирательность их действия. Например, инвертаза разлагает сахарозу, но не действует на другие дисахариды, в частности, мальтозу, т.е. некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества.

Многие ферменты действуют только на определенный вид связей. Например, пепсин гидролизует пептидные связи в молекуле белка, образованные ароматическими аминокислотами. Ряд ферментов катализирует определенные группы реакций. Так, ферменты, называемые липазами, катализируют гидролиз любых сложных эфиров, включая и жиры.

Третьим свойством, отличающим ферменты от химических катализаторов, является их большая лабильность, т.е. чувствительность к внешним воздействиям среды (влиянию температуры, концентрации водородных ионов, наличию активаторов и ингибиторов и др.).

Преимуществом ферментов перед химическими катализаторами является то обстоятельство, что они действуют при нормальном давлении и при относительно низких температурах — от 20 до 70 0 С.

По типу катализируемой реакции все ферменты делятся на шесть классов:

оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
трансферазы (ферменты переноса), катализирующие реакции переноса метальных или аминогрупп от субстрата (донора) к акцептору. Такими группировками могут быть остатки фосфорной кислоты, аминокислот, сахаров и др.;
гидролазы, осуществляющие реакции гидролиза, т.е. расщепления различных сложных соединений (субстратов) при участии воды на более простые;
лиазы, катализирующие негидролитическое расщепление субстратов и отщепление от них тех или иных групп;
изомеразы, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;
лигазы (ранее называвшиеся синтетазами), катализирующие соединения двух молекул субстрата путем образования связей С-О, C-S, C-N или С-С.

Биохимические процессы, протекающие при производстве пищевых продуктов и их хранении, связаны с действием собственных ферментов сырья или с действием ферментов, вырабатываемых микроорганизмами и используемых в виде ферментных препаратов (ФП).

В промышленных условиях ФП растительного происхождения получают из таких растений, как папайя, ананас и инжир. На мясоперерабатывающих предприятиях ферменты и ФП получают из органов и тканей животных. Однако, наиболее широко ФП получают из культур микроорганизмов.

Источником получения биомассы микроорганизмов, используемой для выделения ферментов, являются культуры плесневых грибов, бактерий, дрожжей и актиномицетов. Микроорганизмы дают значительно больше биомассы, из которой проще и экономичнее выделить данный фермент, чем из тканей высших растений и животных. Так, α-амилазу получают из плесневых грибов (Aspergillus niger, A. oryzae и др.) и бактерий (Bacillus subtilis), глюкоамилазу — чаще всего из плесневого гриба Aspergillus awamori, пектолитические ферменты — из грибов Aspergillus, например, A. awamori, протеиназы — из бактерий и грибов, относящихся к родам Bacillus, Aspergillus, Penicillium и др.

В специально созданных условиях микроорганизмы способны синтезировать огромное количество разнообразных ферментов. Микроорганизмы неприхотливы к составу питательной среды, легко переключаются с синтеза одного фермента на другой и имеют сравнительно короткий цикл роста (16-100 ч).

Культивирование микроорганизмов можно вести двумя способами: поверхностным и глубинным. Поверхностным способом можно вырастить только аэробную культуру микроорганизма на твердой сыпучей питательной среде; глубинным способом выращивают микроорганизмы в жидкой питательной среде. Этим способом можно вырастить как аэробные, так и анаэробные микроорганизмы. Глубинный способ имеет ряд преимуществ по сравнению с поверхностным: не требует больших производственных площадей, упрощает механизацию производства, позволяет рациональнее использовать питательные вещества сред и получать ФП с меньшим содержанием примесей.

Ферментные препараты отличаются от ферментов тем, что помимо активного белка содержат балластные вещества. Подавляющее количество ФП являются комплексными, содержащими кроме основного еще значительное количество сопутствующих ферментов, хотя существуют ФП, в состав которых входит только один фермент. В комплексном препарате основной фермент преобладает и имеет наибольшую активность.

Название ФП складывается из сокращенного названия основного фермента, видового названия продуцента и суффикса «ин». Например, амилолитические препараты, получаемые из культур Aspergillus oryzae и Bacillus subtilis, называются соответственно ами-лоризином и амилосубтилином. Протеолитический препарат, получаемый из культуры Bacillus subtilis, называется протосубтилином. В названии препарата отражается способ культивирования микроорганизмов: при глубинном способе после названия ставится буква Г, а при поверхностном — буква П; далее следует обозначение 2х, 3х, 10х, 15х или 20х, отражающее возрастающую степень очистки препарата от балластных веществ. Индексами 15, 18, 20 обозначают препараты, частично освобожденные не только от балластных веществ, но и от сопутствующих ферментов. Неочищенный ФП представляет собой культуру микроорганизма вместе с остатками питательной среды, высушенную при мягком режиме до влажности не более 8-12%. В названии такого ФП присутствует только буква х.

В пищевой промышленности (в хлебопечении, пивоварении, виноделии, крахмалопаточном, консервном, пищеконцентратном производствах) используются очищенные ФП, частично или полностью освобожденные от балластных веществ. Они могут быть получены в виде порошков или жидких концентратов.

Часто возникает необходимость использования не только какого-либо конкретного фермента, но и их определенного сочетания, где учитывались бы все свойства ферментов, необходимых для конкретной области применения. Эти препараты получили название мультиэнзимных комплексов (МЭК).

При использовании ФП следует учитывать то влияние, которое могут оказать сопутствующие ферменты на технологический процесс. Создавая оптимальные условия для действия основного фермента, можно в значительной степени ослабить активность других нежелательных ферментов. Например, присутствие активной протеиназы вместе с α-амилазой в препаратах для хлебопечения нежелательно, и наоборот, при осахаривании зерна и крахмала в спиртовой промышленности необходимо одновременное воздействие этих двух ферментов.

При использовании ФП часто фермент после однократного использования инактивируется, при этом обрабатываемый материал загрязняется препаратом, так как ферменты трудно отделить от продуктов реакции. В настоящее время выпускаются ФП многократного использования, так называемые иммобилизованные ФП. Иммобилизация ферментов — это прикрепление фермента в активной форме к водонерастворимой основе или заключение его в полупроницаемую мембрану. Такие ФП называют еще связанными, сшитыми, прикрепленными, матрицированными.

Иммобилизованные ФП состоят из фермента, носителя и связующего их звена. Носители могут иметь зернистую структуру и быть выполнены в виде волокон, пленок и мембран. В качестве носителей применяют органические полимерные природные и синтетические соединения и неорганические вещества. В качестве основы для носителей могут быть использованы целлюлоза, декстрин, губчатый крахмал, кремнеземные сорбенты, различные виды глин, керамика, силикагели, металлы, их оксиды и т.д.

Фермент, входящий в ферментный препарат, прикрепляется к основе (носителю) за счет химических связей или путем механического включения фермента в органический или неорганический гель.

Основные способы получения иммобилизованных ФП:

ковалентное присоединение молекул ферментов к водонерастворимому носителю;
ковалентная сшивка молекул ферментов друг с другом или с инертными белками без носителя;
захват фермента в сетку геля или полимера;
адсорбция ферментов на водонерастворимых носителях;
микрокапсулирование в полупроницаемые оболочки.

Иммобилизованные ФП отличаются от нативных по своим свойствам, так как при их получении изменяется пространственная структура белковой молекулы. Они характеризуются стабильностью фермента в более широкой зоне рН и температуры, устойчивостью к действию ингибиторов, что важно при длительном их использовании.

Применение ФП в пищевой промышленности позволяет интенсифицировать технологические процессы, улучшить качество готовой продукции, увеличить ее выход, улучшить условия труда, экономить ценное пищевое сырье. Если прежде основным источником активных ферментов был солод, получаемый из ячменя, ржи и других зерновых культур, то, применяя ФП, можно отказаться от зерна и использовать его на другие цели.
^ 4.4. Роль ферментов при производстве и хранении пищевых продуктов

Роль ферментов в дыхании растительного сырья. Большую роль во взаимосвязи растительного сырья с окружающей средой играет дыхание, под которым понимают окислительно-восстановительные процессы, регулируемые ферментами. Эти процессы являются экзотермическими. Выделяющаяся энергия, накопленная в органических веществах растений при фотосинтезе, используется для поддержания жизненных процессов клетки. Дыхательный газообмен обеспечивает нормальное течение окислительных процессов, благодаря которым разрушаются токсины растительных клеток, а также токсины, выделяемые микроорганизмами, повышает естественный иммунитет растительного сырья, предохраняя его от порчи. При дыхании происходит распад сахаров и кислот. Расходуемые органические вещества, в первую очередь сахара, систематически пополняются за счет разложения сложных соединений на более простые, в частности, за счет гидролиза крахмала или окисления до сахаров других соединений.

Различают аэробное дыхание, происходящее в присутствии кислорода воздуха, и анаэробное (интрамолекулярное), не требующее кислорода. Суммарные уравнения аэробного дыхания:

Последняя реакция имеет место при аэробном дыхании в плодах.

Анаэробное дыхание протекает по схеме

Реакция анаэробного дыхания аналогична реакции брожения. По сравнению с анаэробным аэробное дыхание является более выгодным энергетическим процессом, так как для получения одного и того же количества энергии требуется значительно меньше сахара. Приведенные реакции лишь обобщенно характеризуют процессы дыхания и не отражают всей сложности многочисленных ферментативных реакций, осуществляемых комплексом ферментов, главным образом оксидоредуктазами и лиазами. На первом этапе, в процессе которого глюкоза ферментативным путем превращается в пировиноградную кислоту (СН₃СОСООН), аэробное и анаэробное дыхание протекает по единому принципу. В дальнейшем разложение пировиноградной кислоты, осуществляемое под действием ферментов, зависит от вида дыхания: в аэробных условиях пировиноградная кислота окисляется до уксусной или полностью до диоксида углерода и воды, а в анаэробных — она превращается в ацетальдегид и СО₂. Ацетальдегид, в свою очередь, может образовать как этанол, так и уксусную кислоту. Кроме этанола при анаэробном дыхании выделяются высшие спирты, летучие соединения и др. Значительное накопление спирта и ацетальдегида вызывает функциональные расстройства клеток, снижает иммунитет и ведет к отмиранию тканей.

В растительном сырье всегда происходят анаэробные процессы, однако отрицательное влияние их сказывается лишь в том случае, если они преобладают. Чтобы ослабить анаэробное дыхание, сырье хранят при дополнительном доступе воздуха.

Для характеристики процесса дыхания служит дыхательный коэффициент, показывающий отношение объема выделившегося при дыхании диоксида углерода к объему затраченного кислорода. При аэробном распаде гексоз дыхательный коэффициент равен 1, а при распаде яблочной кислоты — 1,33. Дыхательный коэффициент меньше 1, если одновременно с аэробным дыханием происходят какие-либо процессы, сопровождающиеся потреблением дополнительного количества кислорода, например, при созревании плодов, когда кислород используется на образование в плодах органических кислот. Высокие значения дыхательных коэффициентов наблюдаются при прорастании некоторых семян, плотная оболочка которых недостаточно проницаема для кислорода.

Интенсивность дыхания зависит прежде всего от температуры и влажности сырья. Снижение этих параметров уменьшает интенсивность дыхания и увеличивает срок хранения сырья. Сухое сырье, например, зерно, отличается высокой лежкостью, т.е. способностью долго храниться (4-5 лет) без видимых признаков порчи. Сочное сырье (плоды, овощи) обладает меньшей лежкостью. Основной способ продления периода покоя этого сырья — хранение его в охлажденном состоянии. Одновременно активность дыхания сочного сырья можно снизить путем частичной замены кислорода воздуха инертными газами (СО₂, N₂ и др.).

Роль оксидоредуктаз. Из класса оксидоредуктаз большое практическое значение имеет полифенолоксидаза, которая действует в присутствии кислорода воздуха на монофенолы, одифенолы, полифенолы, дубильные вещества с образованием темно-окрашенных соединений — меланинов. В состав этого фермента входит медь. Если каким-либо способом связать медь, то фермент полностью теряет свою активность.

Полифенолоксидаза играет важную роль в производстве чая. При переработке зеленые листья подсушиваются и скручиваются в трубочку. В процессе последней операции происходит механическое разрушение значительной части клеток, что обеспечивает хороший контакт дубильных веществ чайного листа (субстрата) с ферментом. Затем скрученный лист выдерживают определенное время при соответствующей температуре и высокой относительной влажности воздуха, т.е. создают условия для ферментации, при которой происходят окисление дубильных веществ полифенолоксидазой и образование темноокрашенных соединений, придающих цвет чаю.

Процессы ферментации, связанные с окислением дубильных веществ ферментами, протекают при обработке какао-бобов, в результате которой содержание дубильных веществ снижается, что сопровождается смягчением горького и вяжущего вкуса какао-бобов и изменением их цвета (какао-бобы приобретают коричневую окраску). Для проведения ферментации в оптимальные сроки необходима высокая температура, которую постепенно увеличивают до 45-50 0 С.

Этот фермент имеет также большое значение при производстве ржаного хлеба. При выпечке хлеба полифенолоксидаза муки действует на свободный тирозин муки, образуя меланины.

В ряде производств эта биохимическая реакция может играть отрицательную роль, например, при использовании пшеничной муки, способной к потемнению при получении хлеба и макаронных изделий. Мука темнеет уже в процессе приготовления теста, но особенно интенсивно потемнение происходит при выпечке хлеба и сушке макарон, чему способствует высокая температура. В результате готовые макаронные изделия, выработанные из макаронной муки, приобретают коричневую окраску и не соответствуют по цвету сорту муки, из которой они получены. Пшеничный хлеб из такой муки имеет темный мякиш. Это явление можно объяснить тем, что в переработку попала мука, полученная из дефектного (проросшего или морозобойного) зерна, в состав которой входит свободный тирозин. Мука нормального качества в процессе переработки не темнеет, хотя в ней находится в активном состоянии полифенолоксидаза. Причина состоит в том, что в такой муке нет субстрата — свободного тирозина для действия фермента. При производстве макаронных изделий стандарт не разрешает использовать муку из дефектного зерна. В хлебопечении муку, темнеющую в процессе переработки, следует смешивать со светлой и нетемнеющей мукой.

Действием полифенолоксидазы объясняется потемнение на воздухе срезов картофеля, яблок, что ухудшает цвет продуктов их переработки (хрустящего картофеля, сухофруктов и др.).

Существуют различные способы предотвращения нежелательного потемнения изделий. Один заключается в химической обработке продукта перед сушкой — сульфитации. Другие способы состоят в термической обработке картофеля, плодов и овощей перед сушкой. Чаще всего этого достигают путем бланширования: продукт на несколько секунд погружают в кипяток или же обрабатывают паром. Фермент при этом разрушается и в процессе сушки уже не действует, а продукт получается светлым.

Аскорбинатоксидаза окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую. Действие этого фермента нежелательно при сушке различных пищевых продуктов, в частности, яблок, картофеля, овощей, так как образующаяся дегидроаскорбиновая кислота легко подвергается распаду, в результате чего снижается содержание в продукте витамина С, что сказывается на его пищевой ценности. Для инактивации фермента применяют сульфитацию или бланширование продуктов.

Липоксигеназа в присутствии кислорода воздуха окисляет ненасыщенные жирные кислоты, в основном линолевую и линоленовую, превращая их в пероксиды. Последние являются сильными окислителями, они действуют на насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты, каротиноиды, витамин А, аскорбиновую кислоту и аминокислоты. В результате образуются альдегиды и кетоны, которые придают изделиям неприятные запах и вкус.

Липоксигеназа имеет большое значение как фактор, от которого зависит качество макарон, а именно их цвет. Макаронная мука отличается желтым цветом, который обусловлен содержанием в ней пигментов — каротиноидов. Каротиноиды — нестойкие вещества, легко окисляемые кислородом воздуха и при этом теряющие свой естественный цвет. При хранении муки красящие вещества сохраняются, так как они растворимы в жирах, которые покрывают их тонкой жировой пленкой, препятствующей окислительному воздействию кислорода воздуха. При изготовлении макаронных изделий липоксигеназа разрушает жировую оболочку и каротиноиды обесцвечиваются, а образовавшиеся пероксиды усиливают негативное воздействие кислорода воздуха. В итоге макаронные изделия теряют желтую окраску и приобретают белый оттенок, что ухудшает их потребительские свойства.

При слабом действии липоксигеназы в небольшом количестве образуются пероксиды, оказывающие укрепляющее действие на структурно-механические свойства клейковины. На этом основан способ улучшения качества пшеничного хлеба с использованием жидкой окислительной фазы. Для этого к пшеничной муке добавляют некоторое количество соевой муки, особенно богатой активной липоксигеназой, и растительное масло в качестве источника жирных кислот. Смесь вносят в основную массу теста. В результате полученный хлеб отличается повышенным объемом, хорошей пористостью и светлым мякишем.

Велика роль этого фермента при хранении различных продуктов переработки зерна. На первых стадиях хранения липоксигеназа оказывает на качество пшеничной муки благоприятное действие. Свежесмолотая мука для производства хлеба не используется. Такая мука дает мажущееся, липкое, расплывающееся тесто, которое связывает при замесе пониженное количество воды. Хлеб получается плотным, с плохой пористостью, с коркой, покрытой трещинами. При отлежке мука созревает. За счет окисления каротиноидов она становится светлее. На начальном этапе в результате действия липоксигеназы и образования пероксидных соединений происходит укрепление структурно-механических свойств клейковины, качество хлеба улучшается. В этом процессе важная роль также принадлежит ферменту липазе. Однако при длительном хранении мука прогоркает за счет образования в итоге большого количества альдегидов и кетонов. Этот же процесс наблюдается и при прогоркании крупы.

Роль гидролаз. При производстве пищевых продуктов наибольшее значение имеют липаза, амилазы, протеолитические, пектолитические, целлюлолитические и гемицеллюлазные ферменты и др.

К числу важнейших гидролаз относится липаза, гидролизующая распад жира с образованием глицерина и свободных жирных кислот. Действие липазы имеет большое значение при хранении муки и крупы, особенно содержащих большое количество жира, например, овсяной. В целом зерне липаза и липоксигеназа неактивны. В продуктах переработки зерна их активность увеличивается, особенно если зерно или муку хранят при повышенной температуре и высокой относительной влажности воздуха. При этом вначале возрастает кислотность продукта. При длительном хранении продукт прогоркает. Этот процесс является следствием действия двух ферментов — липазы и липоксигеназы. Образующиеся за счет действия липазы свободные жирные кислоты быстрее окисляются липоксигеназой, чем связанные, т.е. липаза подготавливает субстрат для действия липоксигеназы.

Для предотвращения прогоркания муки и крупы необходимо инактивировать оба фермента. Для этого зерно перед помолом обрабатывают паром.

Наибольшее значение из амилолитических ферментов имеют α, β-амилазы и глюкоамилаза. α-Амилаза расщепляет крахмал с образованием низкомолекулярных декстринов и незначительного количества мальтозы. Под действием β- амилазы на крахмал в основном образуются мальтоза и небольшое количество высокомолекулярных декстринов. Полное расщепление крахмала до мальтозы возможно при одновременном действии α- и β-амилаз. Глюкоамилаза гидролизует крахмал с образованием преимущественно глюкозы и небольшого количества декстринов.

Семена растений различаются по содержанию в них α- и β-амилаз. В непроросших зернах пшеницы и ячменя содержится только β-амилаза; α-амилаза образуется при прорастании. В зерне ржи присутствуют оба фермента — α- и β-амилазы; при прорастании количество и активность α-амилазы резко возрастают.

α- и β-Амилазы различаются по своей термолабильности и температурному оптимуму действия. α-Амилаза более устойчива к действию высоких температур, ее температурный оптимум лежит выше температурного оптимума β-амилазы. Поэтому зерновая α-амилаза может действовать в процессе выпечки хлеба. Эти два фермента существенно отличаются по своему отношению к рН среды. α-Амилаза более чувствительна к подкислению, чем β-амилаза. Если подкислить тесто, то α-амилаза быстро теряет свою активность. Это свойство имеет большое значение при переработке муки из проросшего зерна. Наличие α-амилазы в муке ухудшает ее хлебопекарные свойства.

Амилазы имеют большое значение при оценке хлебопекарных свойств пшеничной муки, а именно при оценке ее газо- и сахарооб-разующей способности. В пшеничном тесте под действием комплекса дрожжей происходит спиртовое брожение, интенсивность которого зависит, прежде всего, от количества сахара, присутствующего в муке и тесте. Собственных сахаров в муке немного, и они расходуются на самых первых этапах брожения. В дальнейшем в спиртовом брожении участвует мальтоза, которая образуется в тесте за счет расщепления крахмала β-амилазой.

Диоксид углерода, возникающий при брожении, поднимает и разрыхляет тесто, определяя в итоге пористость хлеба. В процессе брожения теста сахара используются не полностью, часть их участвует на стадии выпечки в реакции меланоидинообразования, которая определяет в итоге цвет, вкус и аромат хлеба.

Если пшеничная мука имеет пониженную сахаробразующую способность, то для получения из нее хлеба хорошего качества необходимо активизировать гидролиз крахмала. Для этого увеличивают атакуемость крахмала, чаще всего путем заваривания муки и клейстеризации крахмала, или усиливают глубину его гидролиза, добавляя α-амилазу, которая способствует образованию декстринов, являющихся субстратом для последующего действия β-амилазы.

Источниками α-амилазы являются солод (проросшее зерно) и ферментные препараты. α-Амилаза плесневых грибов гидролизует клейстеризованный крахмал, образуя больше мальтозы и меньше декстринов, чем α-амилаза бактериального происхождения.

Кроме того, бактериальная α-амилаза по сравнению с α-амилазой, полученной из плесневых грибов, отличается большей термоустойчивостью. В хлебопечении чаще используют ФП грибного происхождения, в которых α-амилаза быстро инактивируется при выпечке хлеба, что предотвращает нежелательное накопление избытка декстринов.

Реакция гидролиза крахмала ферментами является основной в ряде пищевых технологий. При получении жидких дрожжей в состав питательной среды для размножения дрожжевых клеток должны входить сахара. Они образуются за счет добавления в заваренную муку светлого солода, при этом клейстеризованный крахмал быстро гидролизуется амилазами солода до мальтозы.

В спиртовой промышленности источником сахара, который сбраживается в дальнейшем дрожжами до этанола и диоксида углерода, обычно является крахмал зерна или картофеля. Сырье предварительно тонко измельчают, в результате улучшаются условия гидролиза его составных частей, в том числе частично и целлюлозы, гемицеллюлоз и пентозанов клеточных стенок. При разваривании крахмалсодержащего сырья крахмал клейстеризуется и переходит в коллоидный раствор. Затем его осахаривают либо солодом, либо ферментными препаратами плесневых грибов, которые содержат глюкоамилазу или смесь этого фермента и α-амилазы. Замена солода ферментными препаратами позволяет экономить солод, увеличивает выход спирта, снижает его себестоимость и значительно интенсифицирует процесс осахаривания.

В пивоваренной промышленности основным сырьем является ячменный солод, богатый ферментами. После дробления солод смешивают с водой (эта операция называется затиранием, а смесь солода с водой — затором). При затирании в результате ферментативного гидролиза не только крахмала, но и гемицеллюлоз, гумми-веществ, белков часть сухих веществ затора переходит в раствор. Особенность производства состоит в том, что осахаривание крахмала не доводят до конца, так как в пиве должны остаться неосахаренные декстрины, придающие пиву свойственные ему вкус и вязкость и способствующие пенообразованию. При добавлении к солоду зерна, не подвергавшегося проращиванию, для разжижения и осахаривания такого затора необходимо применять амилолитические ферментные препараты грибного происхождения. Такой способ производства пива дает значительную экономию за счет сокращения расхода солода без ухудшения качества готового продукта. Использование глюкоамилазы из плесневых грибов для производства кристаллической глюкозы и патоки позволяет обойтись без кислотного гидролиза крахмала. На первом этапе крахмал подвергают разжижающему действию с помощью амилосубтилина Г10х, а затем полученный гидролизат осахаривают глюкоамилазой до глюкозы. Данный способ позволяет значительно упростить технологический процесс, требующий использования дорогого оборудования, причем не следует повышать температуру и давление. Кроме того, увеличивается выход готового продукта (до 97%) и повышается его чистота.

Протеолитические ферменты (протеиназы и пептидазы) катализируют расщепление пептидной связи белков и полипептидов. Под действием этих ферментов белок превращается в пептоны, полипептиды, конечным продуктом реакции являются аминокислоты.

Гидролиз белковых веществ определяет водопоглотительную, газо- и формоудерживающую способность пшеничной муки, т.е. силу муки. Чем глубже идет реакция, тем слабее мука. Для производства большинства мучных кондитерских изделий необходима слабая мука, позволяющая получать пластичное тесто и тестовые заготовки неискаженной формы. В пшеничной муке нормального качества активность протеиназ невелика, поэтому целесообразно усилить расщепление белков введением протеолитических ферментных препаратов. При этом снижается вязкость теста, изменяются его реологические свойства в нужную сторону, интенсифицируются замес и отлежка теста, сокращается количество прокаток и улучшается качество изделий. В хлебопечении для получения хлеба хорошего качества используют среднюю по силе пшеничную муку. Для этого в ней в определенной степени должен протекать протеолиз. Однако слишком интенсивный протеолиз отрицательно сказывается на качестве готового хлеба. Свойствами типично слабой муки обладает мука, полученная из зерна, пораженного клопом-черепашкой. Она отличается высокой активностью протеолитических ферментов, внесенных в зерно клопом-черепашкой, тесто быстро разжижается, хлеб получается расплывшимся, с пониженными объемом и пористостью. Для улучшения качества хлеба из такой муки необходимо затормозить в ней протеолиз, например, путем добавления в тесто улучшителей окислительного действия — аскорбиновой кислоты и перекисных соединений. Свежесмолотая мука также является слабой, поэтому она должна пройти процесс созревания. Образующиеся при этом за счет гидролиза жира свободные жирные кислоты, замедляя протеолиз, оказывают укрепляющее действие на свойства клейковины и теста.

Регулируя протеолиз в пшеничном тесте путем изменения длительности его брожения и расстойки, температуры, добавления улучшителей, можно получить хлеб с заданными свойствами из муки различного качества.

Применение протеолитических ферментов позволяет гидроли-зовать белки, пептоны и полипептиды сырья до аминокислот, которые являются ценным азотистым питанием для дрожжей, что улучшает технологический процесс, особенно в пивоварении, виноделии и спиртовой промышленности.

В пивоварении образующиеся при расщеплении пептоны и полипептиды обусловливают пенообразование и обеспечивают вкус пива.

Белковые вещества могут быть причиной помутнения пива и вина в процессе их хранения, если эти денатурированные соединения не выпали в осадок в процессе производства. Наиболее простой способ стабилизации пива и вина — гидролиз белков про-теолитическими ферментными препаратами. Например, для борьбы с так называемой «холодной» мутью в пиве протеолитические ферменты вносят на стадии его дображивания с таким расчетом, чтобы растворить белки мути, но не вызвать глубокого расщепления белков, с тем чтобы не изменить стойкость пены и вкус пива.

Комплексные ФП, содержащие протеиназы, используют также в пищеконцентратной и консервной промышленности для приготовления продуктов из трудноразвариваемого сырья (круп, гороха, фасоли и др.).

Пектолитические ферменты гидролизуют пектиновые вещества, представляющие собой полисахариды, состоящие из остатков D-галактуроновой кислоты, связанных α-1,4-связью, и метоксильных групп (ОСН₃), присоединенных к шестому углеродному атому эфирной связью. Предельная степень этерификации 16,2%.

К пектиновым веществам относят протопектин, пектин, пектиновую и пектовую кислоты. Все пектиновые вещества, кроме протопектина, растворимы в воде. Строение протопектина точно не установлено. В нем очень длинная цепь метоксилированной по-лигалактуроновой кислоты связана с другими веществами: целлюлозой, остатками фосфорной кислоты, сахарами и др.

Пектин — метоксилированная полигалактуроновая кислота, образующаяся из протопектина за счет действия пектолитических ферментов. Степень этерификации 14,9-15,2%. При ферментативном расщеплении от пектина отделяется часть метоксильных групп с образованием пектиновой кислоты и метанола. Пектовая кислота полностью лишена метоксильных групп. Пектин обладает желирующей способностью, которая тем выше, чем длиннее цепочка полигалактуроновой кислоты и чем больше степень ее ме-токсилирования.

Пектолитические ферменты включают в себя ряд ферментов. Превращение протопектина в пектин, как предполагают, осуществляется под действием протопектиназы; пектинэстераза (ПЭ) гидролизует эфирные связи пектина и пектиновой кислоты с образованием частично или полностью деметоксилированной полигалактуроновой кислоты и метанола. Полигалактуроназа (ПГ) действует на пектин, катализируя расщепление α-1,4-глюкозидных связей между остатками галактуроновой кислоты, не содержащими метоксильных групп.

Процесс гидролиза пектиновых веществ имеет большое значение для переработки плодов, ягод и овощей. Пектиновые вещества, являясь гидрофильными коллоидами, повышают водоудер-живающую способность растительной ткани и тем самым препятствуют полному отделению сока, задерживают выделение взвешенных частиц в соке, сусле, вине, что приводит к образованию устойчивой неоседающей мути, придает соку высокую вязкость и затрудняет его осветление и фильтрование. Обработка плодов и ягод пектолитическими ферментами ведет к значительному расщеплению пектиновых веществ, прежде всего пектина, что увеличивает и ускоряет сокоотдачу, снижает вязкость сока, облегчает процесс его фильтрования и осветления.

Поскольку активность пектолитических ферментов плодов и ягод, особенно у таких плодов, как слива, алыча, абрикос, персик и др., не очень высока, для ускорения гидролиза пектиновых веществ и повышения сокоотделения при производстве овощных пюре, виноградных вин и различного вида консервов из плодов используют пектолитические ферментные препараты, чаще всего грибного происхождения. Использование ФП позволяет на 5-25% повысить выход сока с единицы перерабатываемого сырья и получить высокий экономический эффект.

Пектолитические ферменты используют также при получении фруктово-ягодных напитков с мякотью, содержащих высокое количество пектина. Ферменты расщепляют пектин и снижают нежелательный желирующий эффект, что обеспечивает возможность получения концентрированных жидких соков.

Пектолитические ферменты применяют также в качестве дополнительного компонента при кормлении сельскохозяйственных животных и птиц, особенно если в кормах присутствует свекловичный жом, что резко повышает их усвояемость.

β-Фруктофуранозидаза — фермент, расщепляющий сахарозу на глюкозу и фруктозу. Он продуцируется плесневыми грибами, бактериями и дрожжами, из которых его обычно выделяют в виде очищенных ферментных препаратов. β-Фруктофуранозидаза, содержащаяся в виноградном сусле, играет важную роль в начальный период образования вина, так как способствует инверсии сахарозы сразу же после раздавливания винограда. Препараты этого фермента применяют в кондитерской промышленности при производстве помадки и других кондитерских изделий, включающих помадные массы. Под действием фермента в готовых изделиях протекает медленная инверсия сахарозы, поэтому они дольше сохраняют оптимальную консистенцию и медленнее высыхают.

β-Фруктофуранозидазу можно использовать при получении сгущенного молока, искусственного меда, плодово-ягодных соков, экстрактов и варенья, так как образующийся инвертный сахар является антикристаллизатором и предохраняет изделия от засахаривания. Препараты этого фермента используют при приготовлении инвертных сиропов с концентрацией сахара до 72-73% в ликероводочной и безалкогольной промышленности. Такие сиропы не кристаллизуются, что облегчает проведение технологического процесса.

β-Галактозидаза катализирует расщепление лактозы на глюкозу и галактозу. Она содержится в лактозных дрожжах, вызывающих брожение молочных продуктов, в бактериях и плесневых грибах. В последние годы для обогащения хлеба в тесто добавляют молоко, пахту и другие продукты переработки молока, содержащие большое количество лактозы, которая не сбраживается прессованными дрожжами. Добавление в тесто препаратов β-галактозидазы приводит к усилению процессов брожения теста за счет образования глюкозы и к улучшению качества хлеба, его вкуса, цвета и аромата.

Обработка молока и молочных продуктов препаратами β-галактозидазы позволяет использовать данные молочные продукты в пищу людям, страдающим лактазной недостаточностью. Использование этого фермента при приготовлении кисломолочных продуктов способствует более быстрому развитию молочнокислых микроорганизмов, что позволяет ускорить технологический процесс. Гидролиз 20-30% лактозы молока при приготовлении мороженого предотвращает его кристаллизацию и уменьшает на 1-2% количество вводимой сахарозы.

ФП глюкоизомеразы получают из актиномицетов и бактерий. Они способствуют изомеризации глюкозы во фруктозу (на 45-50%) и применяются для получения глюкозо-фруктозных сиропов (ГФС). Для получения ГФС сначала проводят ферментативный гидролиз крахмала α-амилазой, а затем глюкоамилазой до глюкозы. ГФС можно добавлять в хлебобулочные, кондитерские изделия для увеличения срока их хранения, в продукты детского и диетического питания и т.п.

Целлюлолитические и гемицеллюлазные препараты наиболее перспективны для гидролиза целлюлозы и гемицеллюлозы из растительного сырья и получения глюкозы, которая в дальнейшем может использоваться при производстве ГФС, спирта, ксилита, кормовых препаратов и других продуктов микробиологического синтеза. Эти препараты повышают выход готовой продукции, поэтому их можно использовать при создании безотходных технологий, при получении новых источников пищевых ресурсов на основе непищевого сырья. Однако целлюлоза является сложным субстратом для расщепления ферментами. Во всем мире идут поиски продуцентов, которые были бы экономически рентабельными для получения целлюлолитических и гемицеллюлазных ФП.

В настоящее время препараты этих ферментов, получаемые из плесневых грибов, применяют в спиртовой и пивоваренной промышленности: они гидролизуют некрахмалистые полисахариды (клетчатку, гемицеллюлозу, пентозаны), увеличивая выход продукции.

источник