К этой группе относятся следующие аминокислоты:
L-Глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота):
Эта аминокислота является оптически неактивной, так как у нее отсутствует асимметричный С-атом. Гликокол принимает участие в синтезе важнейших для организма веществ: нуклеиновых кислот, глютатиона, парных желчных кислот и др. Участвует в обезвреживании бензойной кислоты.
L-Аланин (α-аминопропионовая кислота):
Впервые была получена в 1850 г. синтетическим путем и только в 1886 г. выделена из гидролизата шелка как природная. При ее дезаминировании образуется пировиноградная кислота. Помимо α-аланина, в организме встречается β-аланин, который входит в состав пантотеновой кислоты, коэнзима А, экстрактивных веществ мышц.
L-Серин (α-амино-β-оксипропионовая кислота):
Серии входит в состав ряда белков организма, много его содержится в казеине — белке молока. В процессах обмена веществ участвует фосфорный эфир серина — фосфосерин.
L-Треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота):
Серии и треонин относятся к группе оксикислот, так как имеют в своем составе гидроксильный радикал.
L-Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота):
Наличие в молекуле SH-группы характеризует ее способность легко окисляться, что имеет большое значение в организме как средство защиты от веществ с высокой окислительной способностью, которые появляются при лучевом поражении, при отравлении мышьяком, фосфором и другими ядами.
Две молекулы цистеина, окисляясь, соединяются в цистин:
Особенностью этого соединения является наличие дисульфидной связи (-S-S-), которая встречается в составе третичной структуры белков.
L-Метионин (α-амино-β-тиометилмасляная кислота):
Особенностью этой кислоты является наличие лабильной (легкоподвижной) метильной группы, которую метионин может отдавать для синтеза других соединений, таких, как холин — липотропный фактор, предупреждающий жировую инфильтрацию печени, креатин — экстрактивное вещество мышц, ДНК и др.
L-Валин (α-аминоизовалериановая кислота):
L-Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота):
Эти две аминокислоты в организме не синтезируются, и поэтому их необходимо регулярно вводить с пищей.
L-Глютаминовая кислота (α-аминоглютаровая кислота):
L-Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота):
Эти две аминокислоты имеют важное значение в обмене веществ в организме, участвуя в процессах биосинтеза белка, обезвреживании аммиака, в том числе в мозге, образовании других аминокислот. Производные глютаминовой и аспарагиновой кислот — α-кетоглютаровая и щавелевоуксусная кислоты — являются важными субстратами в энергетическом обмене. Другое производное глютаминовой кислоты — γ-аминомасляная кислота — участвует в процессах торможения в нервной системе. Натриевая соль глютаминовой кислоты широко применяется в. пищевой промышленности для улучшения вкуса продуктов питания.
L-Лизин (α, ε-диаминокапроновая кислота):
Эта аминокислота в организме не синтезируется, и поэтому необходимо ее регулярное поступление с пищей. Недостаток лизина в питании приводит к задержке роста, к нарушению процессов биосинтеза белка.
L-Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалериановая кислот)
Аргинин, кроме участия в синтезе белков, является одним из основных компонентов в процессе биосинтеза мочевины основного пути обезвреживания аммиака в организме.
Циклические аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро. В эту группу входят:
L-Фенилаланин (α-амино-β-фенилнропионовая кислота). Эта аминокислота является незаменимой для организма, так как участвует в процессах биосинтеза белка, но в организме не синтезируется. Потребность покрывается за счет пищевых продуктов животного происхождения, где фенил-аланин содержится в достаточном количестве.
Под действием фермента фенилаланин-4-гидроксилазы фенилаланин превращается в другую аминокислоту — тирозин.
Тирозин, помимо участия в синтезе белков, является предшественником ряда гормонов: тироксина — гормона щитовидной железы, адреналина и норадреналина — гормонов мозгового слоя надпочечников и др.
L-Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота):
Триптофан, как и фенилаланин, является незаменимой минокислотой, в организме он не синтезируется и должен регулярно поступать с пищей. Его функции следующие: участие в биосинтезе белков, образование витамина РР (никотиновая кислота), серотонина — одного из представителей биогенных аминов, триптамина — вещества, вызывающего сужение сосудов и пр.
L-Гистидин (α-амино-β-амидазолилпропионовая кислота):
К функциям гистидина относятся биосинтез белка, образование гистамина — биогенного амина, расширяющего сосуды, и пр.
источник
Эталоны к вопросам тестов программированного контроля знаний отудентов по биологичеокой хи мии. Под общей редакцией проф. Ю.С.Татарянова.
В данном выпуске представлены эталоны к вопросам программиро ванного контроля знвкий студентов по биологической химии, изданным в двух брошюрах ранее. Эталоны позволяют оценивать правильность от ветов студентов на контрольные вопросы, они т а т е могут быть исполь зованы в. качестве учебного пособия для самоподготовки.
Авторы — сотрудники кафедры биологичеокой хи мии РГМУ доцент И.Е.Малахов и профессор А.А.Те рентьев.
Под общей редакцией профессора Ю .С.Татаринова.
Рецензенты — доктор хямичеоких наук профессор Ю.И.Бауков и кандидат биологических наук доцем Н.Н.Ивков.
@ Нмсийский государственный медицинский университет, 1992.
1 . Белки это высокомолекулярные биологические полимеры, постро енные из аминокислот, соединенных пептидной связью,
2. Все белки содержат углерод (50,6-64,5 %), кислород (21,5- 23,5 %), азот (15,0-17,6 %), водород (6 ,5 -7 ,3 %), серу (0 ,3 -2 ,5 %). Данные величины отражают содержание элементов в сухом веществе. Слож ные белки могут включать в себя и другие элементы.
3 . Белки небольшого размера оодержат примерно 50-150 аминокио- [дотных остатков, белки среднего размера — несколько сотен, крутые бел-
! юн — свыше тысячи аминокислотных оотаткрв (наиболее крупные — несколь ко тысяч, обычно они являютоя олигомерами).^
4 . Белки выполняют в организме следующие функции: пластическую
(участвуют в формировании опорных структур клеток — цатоскелета, мем
бран, а также межклеточного матрикса), каталитическую (все ферменты
являютоя белками), регуляторную (многие гормоны — белки), защитную
(белками являются антитела,
свертываемость крови обеопечивается спе-
] циальной белковой системой),
транопортную (многие вещества переносят
ся кровью в соединении с белками), дыхательную (белок гемоглобин дос
тавляет кислород к тканям, белок миоглобин обеспечивает некоторый за
пас кислорода в мывшах), энергетическую (распад I г белка высвобожда
ет 17,2 кДж энергии), сократительную (белки ниозин, актин и другие
участвуют в мышечном сокращении) и др.
5. Благодаря многокомпонентное^, полимерности белковых молекул
возможно возникновение огромного числа структурных сочетаний, что ле
жит в основе существования всего разнообразия живых форм. Сложность
строения белков дает им возможность сочетать в оебе много различных
свойств, выполнять множество разнообразных функций.
6. Молекулярная масса различных белков колеблется от приблизи
тельно 5000 до многих миллионов дальтой. Для ее определения использу
ют измерение скорости седиментации белка в растворе, методы тонко
гель-фильтрации, диер-электрофореза в
7 . Аминокислоты классифицируют по характеру боковой цепи: ные или гидрофильные и неполярные или гидрофобные; нейтральные, кис лые или отрицательно заряженные и основные или положительно заряжен ные; циклические и ациклические.
До наличию определенных структур в радикалах выделяют аминокис лоты серосодещащае, ароматические, гидроксиаминокислоты, иминоклсло ты (последние в сущности аминокислотами не являются).
По возможности их синтеза в организме аминокислоты также делят на заменимые и незаменимые (зссанциальные).
8. Ациклические аминокислоты, производные пропионовой кислоты:
9. Аминокислоты, произвсуные^уксусной и масляярй кустют:
10. Аминокислоты, производные валериановой (иэовалериановой)
Аминокислоты, производные капроновой (иэокапроновой) киолот
16. Циклические гйдроксвамзно(имино)кдслоты^
17. Пэмоциклические аминокислоты:
18. Гетероцик^чеуие аминокислоты:
20. Кислым характером обладают аопарагиновая и глутаминовая кислоты, ооновкым характером — лизин (гидроксдляздн), аргинин, гиотидин.
21. В белках встречаются овяэи пептидные, водородные, дисульфидные, оолеобразные (ионнне), гидрофобные вэаимодейотвия.
22. Первичная структура белков предотавляет собой уникальную по следовательность аминокислотных остатков в их полипептидныь цепях.
Формируется с помощью пептидной связи, возникающей яри взаимодейотвяя карбоксильной и аминогрупп (при этом выделяетоя молекула воды).
23. Вторичной структурой белков называют такие образования молекулах, как ot-спираль или складчатый лиот (р-структура). Формиру
ются они о помощью водородных связей, возникающих между J>C==0 и группа^ш пептидных связей.
М . Слособстуют образованию ^-опирали аланин, лейцин, гистидин, метионин, глутамин, триптофан, валив, глутаминовая кислота, фенилала нин. Дестабилизируют 0 !ta при участии связей пептидных, водородных (возникают путем электростатического притяжения водорода элек троотрицательным атомом), ионных или злектровалентных (возникают при взаимодействии противоположно заряженных группировок), гидрофобных взаимодействий (возникают между неполярными группировками). .Стабили зируется третичная структура дисульфидж уй смаями (воэндкают при окислении двух сульфгацрмывйГгрупп).
26. Четвертичной отруктурой белков называют агрегацию мономерных белковых субъединиц о обравовааием функционально активной структуры. Формируется четвертичная структура при учаотии связей водородных, ионных, дасульфадянх, а также гидрофобных взаимодействий.
27. Ейптидн это низжжолекулярные полимеры, построенные из ами нокислот, соединенных пептидной связью, оодэркат от двух до трех-т-че- тырех десятков аминокислотных остатков* Конец полипеатядной цепа, со держащий свободную аминогруппу, обозначается как ^-конеп, другой же кбнеп со свободной карбоксильной группой — как С-конец.
28. По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные.
У фибриллярных белков длинная ось их молекулы во много раз превышает
ось поперечную, глобулярные же белки имеют сферическую или эллипсо идную форму*
29. Среди фибриллярных белков различают:
Белки %-жератиновой отружтуры (кератин эолоо и шерсти, фибрин, по-видямому я мвоаиа, тропомиовян), их полюептвдные цепи в виде с 30. В основе видовых отлитий гомологичных белков лежат разли чия в их первичной структуре.
31. Для определения аминокислотного состава балков используются методы гидролиза и хроматографии аминокислот.
32. Для определения первичной структуры белков используются ме тоды селективного гидролиза, фракционирования сыеси пептидов (с помо щью гель-фильтрации, иоыооЛленной хроматографии, электрофореза), оп
ределения последовательности аминокислот в пептидах с применением ступенчатого фенилтиигидантоиноыого метода, жидкостной хроматографии при высоких давлениях, масс-спектрометрического метода.
33. Для изучения пространсвенной структуры белков иопольэуютоя рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс, сканирующая туннельная электронная микроокопия.
34. Факторами устойчивости белков в растворе являются электри ческий заряд их молекул и гидратная оболочка. Возникновение заряда у молекул белка в растворе обусловлено диссоциацией их ионогенных групп (главным образом карбоксильных и аминных).
источник
Глицин (гликокол или аминоуксусная кислота):
Это единственная α-аминокислота, не содержащая асимметрического атома углерода и не имеющая в связи с этим оптического изомера. Глицин входит в состав всех растительных и животных белков. Он синтезируется в организме животных из других аминокислот, не является незаменимой аминокислотой.
L(+)-аланин (α-аминопропионовая кислота) – является производной пропионовой кислоты; заменимая аминокислота:
Впервые выделена из фиброина шелка при его кислотном гидролизе. Аланин и его производные жирного и циклического ряда составляют 55-60 % всех аминокислот, входящих в состав белков:
L-серин (α-амино- β-оксипропионовая кислота):
Эта аминокислота имеет 3 функциональные группы α-аминогруппу, карбоксильную и гидроксильную. В связи с этим может вступать в химические реакции чаще, чем аланин и глицин; заменимая аминокислота.
L-Цистеин (α-амино- β-тиопропионовая кислота):
Входит в состав многих белков, особенно в состав кожи (эпидермиса), шерсти, рогов, копыт. Значительно в составе ферментов. Наличие -SH сульфгидрильной (тиоловой) группы в составе ферментов дало им название тиоловых; заменимая аминокислота.
L-цистин (α,α’-диамино- β,β’-дитиопропионовая кислота):
Образуется в результате окисления цистеина, две молекулы которой соединяются через атомы серы. Цистин можно рассматривать как дицистеин. Плохо растворяется в воде, несколько лучше в слабых кислотах и щелочах.
L-Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота):
Открыт в 1922 г. в составе белка казеина. Незаменимая аминокислота, в тканях организма животных не синтезируется, является донором метальных групп и серы для образования некоторых биологически активных веществ, в т.ч. серосодержащих аминокислот (цистеин, цистин, гомоцистеин), холина, креатина и др.
L-Треонин (α-амино-β-гидрооксимасляная кислота):
L-валин (α-амино- β-метилмасляная кислота):
Валин широко распространен в белках тканей, незаменимая аминокислота.
L-лейцин (α-аминоизокапроновая кислота):
В клетках организма не синтезируется, незаменимая аминокислота.
L-Изолейцин (α-амино — β-метил-валериановая кислота):
Незаменимая аминокислота, входит в состав многих белков.
Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота):
Входит в состав белков тканей, много в составе кислых белков, заменимая аминокислота.
Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота):
Входит в состав белков, особенно много в составе кислых белков. Заменимая аминокислота.
Это производные валериановой и капроновой кислот (5 и 6 атомов углерода).
L-Аргинин (α-амино-δ-гуанидилвалериановая кислота):
Является частично заменимой аминокислотой. Содержит 2 аминогруппы – относится к основным аминокислотам. Входит в состав гистонов, протаминов. Является важным промежуточным продуктом при синтезе мочевины:
Орнитин не является составной частью белков, является диаминовалериановой кислотой, образуется в процессе обмена при гидролизе аргинина.
L-Цитруллин образуется при синтезе мочевины. В состав белков не входит.
L-Лизин (α,ε-диаминокапроновая кислота):
Много лизина в ядерных белках протаминах и гистонах. Незаменимая аминокислота.
L-Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота):
L-Тирозин (α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота):
Распространенная аминокислота. Является основным субстратом при синтезе гормонов щитовидной железы и мозгового слоя надпочечников. Заменимая аминокислота.
Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота):
Содержит гетероциклическое пиррольное кольцо, из него образуется биологически активный амин – триптамин, который повышает кровяное давление; незаменимая аминокислота.
L-Гистидин (α-амино-β-имидозолилпропионовая кислота):
Незаменимая аминокислота. Содержит имидазольный цикл с двумя атомами азота. Гистидин, как и триптофан, входит в состав многих белков организма. При декарбоксилировании образуется биологический активный амин – гистамин.
L-Пролин(пирролидин – Оксипролин (4-гидроксипирро-
α-карбоновая кислота): лидин-2-карбоновая кислота).
Пролин и оксипролин могут превращаться в другие аминокислоты, принимают участие в обмене веществ, они иминокислоты, т.к. содержат =NH группу; относятся к заменимым аминокислотам.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9061 — 
| 7211 — 
или читать все.
178.45.227.63 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
источник
Глицин (гликокол или аминоуксусная кислота):
Это единственная α-аминокислота, не содержащая асимметрического атома углерода и не имеющая в связи с этим оптического изомера. Глицин входит в состав всех растительных и животных белков. Он синтезируется в организме животных из других аминокислот, не является незаменимой аминокислотой.
L(+)-аланин (α-аминопропионовая кислота) – является производной пропионовой кислоты; заменимая аминокислота:
Впервые выделена из фиброина шелка при его кислотном гидролизе. Аланин и его производные жирного и циклического ряда составляют 55-60 % всех аминокислот, входящих в состав белков:
Эта аминокислота имеет 3 функциональные группы α-аминогруппу, карбоксильную и гидроксильную. В связи с этим может вступать в химические реакции чаще, чем аланин и глицин; заменимая аминокислота.
L-Цистеин (α-амино- β-тиопропионовая кислота):
Входит в состав многих белков, особенно в состав кожи (эпидермиса), шерсти, рогов, копыт. Значительно в составе ферментов. Наличие -SH сульфгидрильной (тиоловой) группы в составе ферментов дало им название тиоловых; заменимая аминокислота.
L-цистин (α,α’-диамино- β,β’-дитиопропионовая кислота):
Образуется в результате окисления цистеина, две молекулы которой соединяются через атомы серы. Цистин можно рассматривать как дицистеин. Плохо растворяется в воде, несколько лучше в слабых кислотах и щелочах.
Открыт в 1922 г. в составе белка казеина. Незаменимая аминокислота, в тканях организма животных не синтезируется, является донором метальных групп и серы для образования некоторых биологически активных веществ, в т.ч. серосодержащих аминокислот (цистеин, цистин, гомоцистеин), холина, креатина и др.
L-Треонин (α-амино-β-гидрооксимасляная кислота):
Валин широко распространен в белках тканей, незаменимая аминокислота.
В клетках организма не синтезируется, незаменимая аминокислота.
L-Изолейцин (α-амино — β-метил-валериановая кислота):
Незаменимая аминокислота, входит в состав многих белков.
Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота):
Входит в состав белков тканей, много в составе кислых белков, заменимая аминокислота.
Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота):
Входит в состав белков, особенно много в составе кислых белков. Заменимая аминокислота.
Это производные валериановой и капроновой кислот (5 и 6 атомов углерода).
L-Аргинин (α-амино-δ-гуанидилвалериановая кислота):
Является частично заменимой аминокислотой. Содержит 2 аминогруппы – относится к основным аминокислотам. Входит в состав гистонов, протаминов. Является важным промежуточным продуктом при синтезе мочевины:
Орнитин не является составной частью белков, является диаминовалериановой кислотой, образуется в процессе обмена при гидролизе аргинина.
L-Цитруллин образуется при синтезе мочевины. В состав белков не входит.
Много лизина в ядерных белках протаминах и гистонах. Незаменимая аминокислота.
L-Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота):
L-Тирозин (α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота):
Распространенная аминокислота. Является основным субстратом при синтезе гормонов щитовидной железы и мозгового слоя надпочечников. Заменимая аминокислота.
Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота):
Содержит гетероциклическое пиррольное кольцо, из него образуется биологически активный амин – триптамин, который повышает кровяное давление; незаменимая аминокислота.
L-Гистидин (α-амино-β-имидозолилпропионовая кислота):
Незаменимая аминокислота. Содержит имидазольный цикл с двумя атомами азота. Гистидин, как и триптофан, входит в состав многих белков организма. При декарбоксилировании образуется биологический активный амин – гистамин.
L-Пролин(пирролидин – Оксипролин (4-гидроксипирро-
α-карбоновая кислота): лидин-2-карбоновая кислота).
Пролин и оксипролин могут превращаться в другие аминокислоты, принимают участие в обмене веществ, они иминокислоты, т.к. содержат =NH группу; относятся к заменимым аминокислотам.
источник
Моноаминомонокарбоновые кислотысодержат в молекуле одну аминную (—NH2) и одну карбоксильную (—СООН) группы. Растворы этих аминокислот близки к нейтральному. Простейшей из моноамино- монокарбоновых кислот является глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота) СООН-СН2—NH2, открытый в 1820 г. в продуктах гидролиза желатины. Эта аминокислота содержится в составе почти всех белков растительного и животного происхождения. Сладковата на вкус и хорошо растворима в воде. Аминоуксусная кислота участвует в синтезе многих соединений: гемоглобина, глутатиона, гиппуровой кислоты, креатина, пуриновых оснований, желчных кислот и т. д. В организме человека и высших животных глицин может синтезироваться из других аминокислот.
Аланин (α-аминопропионовая кислота) впервые был выделен из гидролизата шелка в 1888 г. Алании и его производные (серии, цистеин, цистин, фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин) составляют 60—65% всех аминокислот белков. Из аланина образуются серии и цистеин:
Алании является предшественником синтезируемых в организме карнозина, ансерина, пантотеновой кислоты, коэнзима А и входит в состав большинства животных белков.
Серин (α-амино-β-оксипропионовая кислота) является составной частью многих белков. Получен из гидролизата фиброина шелка в 1865 г. В большей степени, чем аланин, вступает в различные химические реакции, что обусловлено наличием в молекуле серина трех функциональных групп: аминной, карбоксильной и гидроксильной.
Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота) выделен из гид-ролизатов белков шерсти, рогов и копыт в 1890 г. Содержится во многих белках (больше всего — в белках ороговевших тканей). Кроме того, цистеин входит в состав тиоловых ферментов благодаря наличию сульфгидрильной группы (—SH).
При конденсации двух молекул цистеина образуется молекула цистина:
Цистин (α,α’-диамино-β’-дитиопропионовая кислота) обнаруживается в гидролизатах белков кожи, очень плохо растворяется в воде, слабых кислотах и щелочах. Эта аминокислота содержит в своем составе две аминные и две карбоксильные группы. Образуется на завершающем этапе белкового синтеза.
Треонин (α-амино- -оксимасляная кислота) получен из гидролизатов казеина и фибрина в 1935 г. Имеет два асимметрических атома углерода в α — и β-положениях:
Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота) выделен из продуктов кислотного гидролиза казеина в 1922 г. Играет важную роль в организме, поскольку является донором метальных групп, участвует в биосинтезе холина, адреналина, цистеина и других веществ. В организме не синтезируется, поэтому должен обязательно поступать с пищей.
Валин (α-аминоизовалериановая, или α-амино-β-метилмасляная, кислота) получен из гидролизата поджелудочной железы в 1879 г. Высокис водержанием валина характеризуются белки эластин (13—14%), казеин (7-8%) и миоглобин (4,1%). В тканях человека и высших животных не синтезируется.
Лейцин (α-аминоизокапроновая, или α-амино-γ-метилвалериановая, кислота) широко представлен в составе большинства белков. Впервые выделен из сыра в 1819 г. Богаты лейцином овальбумин яичного белка, миозин мышечной ткани, казеиноген молока, фибриноген крови. Лейцин является промежуточным соединением при биосинтезе холестерина.
Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота) содержится в белках в небольших количествах. Открыт Ф. Эрлихом в 1904 г. в гидролизате фибрина. Имеет в молекуле два асимметрических атома углерода. Лейцин и изолейцин в тканях животных и человека не синтезируются.
Моноаминодикарбоновые кислоты содержат в составе молекулы одну аминную и две карбоксильные группы, в связи с чем проявляют кислотный характер.
Аспарагиновая (аминоянтарная) кислота получена из гидролизатов растительных белков в 1868 г. Широко распространена, синтезируется в животных тканях. Играет важную роль в обезвреживании аммиака в организме путем образования амидов, участвует в синтезе мочевины, пиримидиновых оснований и в переаминировании аминокислот.
Глутаминовая (α-аминоглутаровая) кислота впервые выделена из гидролизата пшеничного зерна в 1868 г. Входит в состав белков растительного и животного происхождения. Так же, как и аспарагиновая кислота, участвует в реакциях переаминирования и связывания аммиака. Глутаминовая кислота принимает также участие в образовании у-аминомасляной кислоты, глутатиона, синтезе орнитина и глюкозы, реакциях окислительного дезаминирования, декарбоксилирования аминокислот.
Аспарагин и глутамин являются производными двух предыдущих аминокислот, в которых карбоксильные группы, удаленные от аминогрупп, амидированы. Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот входят в состав белков и играют важную роль в метаболизме:
Диаминомонокарбоновые кислоты. В состав белков организма человека и животных входят аминокислоты, содержащие две аминные и одну карбоксильную группы, что обусловливает их основный характер.
Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалериановая кислота) впервые получен из гидролизата ростков люпина в 1886 г. Входит в состав почти всех растительных и животных белков. Много аргинина содержится в эмбриональных тканях, опухолях и в белках спермы рыб. Участвует в образовании креатина, важнейшего субстрата мышечной ткани. При гидролизе образует аминокислоту орнитин и мочевину.
Лизин (α,ε-диаминокапроновая кислота) выделен из гидролизата казеина в 1889 г., синтезирован в 1902 г. Входит в состав почти всех белков. Высоким содержанием лизина характеризуется фибриноген (до 5—10 %), ядерные белки — протамины и гистоны. В животных тканях не синтезируется. Характерной особенностью лизина является присоединение протона к ε-аминогруппе. При этом образуется положительно заряженная NH3 + -гpyппa. В белках, где содержится много лизина, образуется активный центр в виде поликатиона, что обусловливает определенные биологические свойства этих белков.
В очень малом количестве в белках животных тканей обнаружена аминокислота, сходная с лизином,— δ-оксилизин H2N—СН2—СНОН—NH2(СН2)2—СН—СООН (α,ε-диамино-δ-оксикапроновая кислота), которая образуется из лизина уже после включения его в белок.
источник
Глицин (гликокол или аминоуксусная кислота):
Это единственная α-аминокислота, не содержащая асимметрического атома углерода и не имеющая в связи с этим оптического изомера. Глицин входит в состав всех растительных и животных белков. Он синтезируется в организме животных из других аминокислот, не является незаменимой аминокислотой.
L(+)-аланин (α-аминопропионовая кислота) – является производной пропионовой кислоты; заменимая аминокислота:
Впервые выделена из фиброина шелка при его кислотном гидролизе. Аланин и его производные жирного и циклического ряда составляют 55-60 % всех аминокислот, входящих в состав белков:
L-серин (α-амино- β-оксипропионовая кислота):
Эта аминокислота имеет 3 функциональные группы α-аминогруппу, карбоксильную и гидроксильную. В связи с этим может вступать в химические реакции чаще, чем аланин и глицин; заменимая аминокислота.
L-Цистеин (α-амино- β-тиопропионовая кислота):
Входит в состав многих белков, особенно в состав кожи (эпидермиса), шерсти, рогов, копыт. Значительно в составе ферментов. Наличие -SH сульфгидрильной (тиоловой) группы в составе ферментов дало им название тиоловых; заменимая аминокислота.
L-цистин (α,α’-диамино- β,β’-дитиопропионовая кислота):
Образуется в результате окисления цистеина, две молекулы которой соединяются через атомы серы. Цистин можно рассматривать как дицистеин. Плохо растворяется в воде, несколько лучше в слабых кислотах и щелочах.
L-Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота):
Открыт в 1922 г. в составе белка казеина. Незаменимая аминокислота, в тканях организма животных не синтезируется, является донором метальных групп и серы для образования некоторых биологически активных веществ, в т.ч. серосодержащих аминокислот (цистеин, цистин, гомоцистеин), холина, креатина и др.
L-Треонин (α-амино-β-гидрооксимасляная кислота):
L-валин (α-амино- β-метилмасляная кислота):
Валин широко распространен в белках тканей, незаменимая аминокислота.
L-лейцин (α-аминоизокапроновая кислота):
В клетках организма не синтезируется, незаменимая аминокислота.
L-Изолейцин (α-амино — β-метил-валериановая кислота):
Незаменимая аминокислота, входит в состав многих белков.
Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота):
Входит в состав белков тканей, много в составе кислых белков, заменимая аминокислота.
Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота):
Входит в состав белков, особенно много в составе кислых белков. Заменимая аминокислота.
Это производные валериановой и капроновой кислот (5 и 6 атомов углерода).
L-Аргинин (α-амино-δ-гуанидилвалериановая кислота):
Является частично заменимой аминокислотой. Содержит 2 аминогруппы – относится к основным аминокислотам. Входит в состав гистонов, протаминов. Является важным промежуточным продуктом при синтезе мочевины:
Орнитин не является составной частью белков, является диаминовалериановой кислотой, образуется в процессе обмена при гидролизе аргинина.
L-Цитруллин образуется при синтезе мочевины. В состав белков не входит.
L-Лизин (α,ε-диаминокапроновая кислота):
Много лизина в ядерных белках протаминах и гистонах. Незаменимая аминокислота.
L-Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота):
L-Тирозин (α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота):
Распространенная аминокислота. Является основным субстратом при синтезе гормонов щитовидной железы и мозгового слоя надпочечников. Заменимая аминокислота.
Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота):
Содержит гетероциклическое пиррольное кольцо, из него образуется биологически активный амин – триптамин, который повышает кровяное давление; незаменимая аминокислота.
L-Гистидин (α-амино-β-имидозолилпропионовая кислота):
Незаменимая аминокислота. Содержит имидазольный цикл с двумя атомами азота. Гистидин, как и триптофан, входит в состав многих белков организма. При декарбоксилировании образуется биологический активный амин – гистамин.
L-Пролин(пирролидин – Оксипролин (4-гидроксипирро-
α-карбоновая кислота): лидин-2-карбоновая кислота).
Пролин и оксипролин могут превращаться в другие аминокислоты, принимают участие в обмене веществ, они иминокислоты, т.к. содержат =NH группу; относятся к заменимым аминокислотам.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10163 — | 7208 — или читать все.
178.45.227.63 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
источник
Аминокислоты, содержащие в составе молекулы ароматическое (бензольное) или гетероциклическое ядро, называются циклическими.
Ароматические аминокислоты.
Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота) впервые обнаружен в гидролизате ростков люпина в 1879 г. Очень распространенная аминокислота. В большом количестве обнаружена в составе гормона инсулина. Является основным субстратом, из которого образуются гормоны адреналин и тироксин.
Тирозин (α-амино-β-3-параоксифенилпропио-новая кислота) впервые выделен из гидролизата казеина в 1846 г. Входит в состав многих белков. Так же, как и фенилаланин, тирозин является источником биосинтеза гормонов адреналина, норадреналина и тироксина.
Гетероциклические аминокислоты. Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота) открыт в гидролизате казеина в 1901 г. Входит в состав многих белков в небольшом количестве. В животных тканях не синтезируется. В результате декарбоксилирования триптофана образуется триптамин — регулятор кровяного давления в животном организме:
Гистидин (α -амино-β-имидазолилпропионовая кислота) обнаружен в белках спермы осетра в 1896г., в 1911 г. получен синтетически. Значительное количество гистидина обнаружено в составе гемоглобина (до 10 %), белках печени и почек. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, который является медиатором нервной системы:
Недостаток гистидина в пище приводит к нарушениям мышечной деятельности, синтеза гемоглобина. Остаток гистидина— имидазольное кольцо — входит в состав активных центров многих ферментов.
Составными частями белков являются также некоторые имино-кислоты, содержащие не аминную (—NH2), а иминную (>NH) группу
Пролин (пирролидин-2-карбоновая кислота) получен из гидролизата казеина в 1901 г. Обнаружен во всех белках. Особенно богаты пролином коллаген, казеин и белки проламины (до 15 %). Пролин входит в состав инсулина, грамицидина и др. Синтезируется в тканях.
При окислении пролина образуется оксипролин (4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота), обнаруженный в гидролизате желатины в 1902 г. Является составной частью коллагена и эластина.
Из двадцати перечисленных аминокислот десять не синтезируются в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Они называются незаменимыми. Содержание в пище остальных аминокислот не обязательно, поскольку организм способен их синтезировать. Такие аминокислоты называют заменимыми:
| Заменимые аминокислоты | Незаменимые аминокислоты |
| Глицин, аланин, цистеин, цистин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, тирозин, пролин, оксипролин, серин | Валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин |
Пищевой белок, содержащий все незаменимые аминокислоты,называется полноценным.
Аминокислоты имеют большое биологическое значение. Они не только служат «строительными блоками», из которых построена молекула белка, но и являются предшественниками многих биологически активных соединений — гормонов, медиаторов нервной системы и т.п. Отдельные аминокислоты выполняют регуляторную роль — между ними наблюдаются явления взаимной активации и угнетения при включении всостав белковой молекулы. В некоторых случаях они служат энергетическим материалом или лекарственным веществом.
источник
Глицин (гликокол или аминоуксусная кислота):
Это единственная α-аминокислота, не содержащая асимметрического атома углерода и не имеющая в связи с этим оптического изомера. Глицин входит в состав всех растительных и животных белков. Он синтезируется в организме животных из других аминокислот, не является незаменимой аминокислотой.
L(+)-аланин (α-аминопропионовая кислота) – является производной пропионовой кислоты; заменимая аминокислота:
Впервые выделена из фиброина шелка при его кислотном гидролизе. Аланин и его производные жирного и циклического ряда составляют 55-60 % всех аминокислот, входящих в состав белков:
Эта аминокислота имеет 3 функциональные группы α-аминогруппу, карбоксильную и гидроксильную. В связи с этим может вступать в химические реакции чаще, чем аланин и глицин; заменимая аминокислота.
L-Цистеин (α-амино- β-тиопропионовая кислота):
Входит в состав многих белков, особенно в состав кожи (эпидермиса), шерсти, рогов, копыт. Значительно в составе ферментов. Наличие -SH сульфгидрильной (тиоловой) группы в составе ферментов дало им название тиоловых; заменимая аминокислота.
L-цистин (α,α’-диамино- β,β’-дитиопропионовая кислота):
Образуется в результате окисления цистеина, две молекулы которой соединяются через атомы серы. Цистин можно рассматривать как дицистеин. Плохо растворяется в воде, несколько лучше в слабых кислотах и щелочах.
Открыт в 1922 г. в составе белка казеина. Незаменимая аминокислота, в тканях организма животных не синтезируется, является донором метальных групп и серы для образования некоторых биологически активных веществ, в т.ч. серосодержащих аминокислот (цистеин, цистин, гомоцистеин), холина, креатина и др.
L-Треонин (α-амино-β-гидрооксимасляная кислота):
Валин широко распространен в белках тканей, незаменимая аминокислота.
В клетках организма не синтезируется, незаменимая аминокислота.
L-Изолейцин (α-амино — β-метил-валериановая кислота):
Незаменимая аминокислота, входит в состав многих белков.
Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота):
Входит в состав белков тканей, много в составе кислых белков, заменимая аминокислота.
Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота):
Входит в состав белков, особенно много в составе кислых белков. Заменимая аминокислота.
Это производные валериановой и капроновой кислот (5 и 6 атомов углерода).
L-Аргинин (α-амино-δ-гуанидилвалериановая кислота):
Является частично заменимой аминокислотой. Содержит 2 аминогруппы – относится к основным аминокислотам. Входит в состав гистонов, протаминов. Является важным промежуточным продуктом при синтезе мочевины:
Орнитин не является составной частью белков, является диаминовалериановой кислотой, образуется в процессе обмена при гидролизе аргинина.
L-Цитруллин образуется при синтезе мочевины. В состав белков не входит.
Много лизина в ядерных белках протаминах и гистонах. Незаменимая аминокислота.
L-Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота):
L-Тирозин (α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота):
Распространенная аминокислота. Является основным субстратом при синтезе гормонов щитовидной железы и мозгового слоя надпочечников. Заменимая аминокислота.
Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота):
Содержит гетероциклическое пиррольное кольцо, из него образуется биологически активный амин – триптамин, который повышает кровяное давление; незаменимая аминокислота.
L-Гистидин (α-амино-β-имидозолилпропионовая кислота):
Незаменимая аминокислота. Содержит имидазольный цикл с двумя атомами азота. Гистидин, как и триптофан, входит в состав многих белков организма. При декарбоксилировании образуется биологический активный амин – гистамин.
L-Пролин(пирролидин – Оксипролин (4-гидроксипирро-
α-карбоновая кислота): лидин-2-карбоновая кислота).
Пролин и оксипролин могут превращаться в другие аминокислоты, принимают участие в обмене веществ, они иминокислоты, т.к. содержат =NH группу; относятся к заменимым аминокислотам.
источник
1. В промышленности и медицине:
- ежегодно производят в мире более 200 тыс. тонн амино-кислот, в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота,
- традиционные методы получения – ферментативный гидро-лиз, химический и ферментативный синтез,
- больше всего производят лиз и глу, а также гли и мет.
2. В качестве лекарственных препаратов:
· в основном применяются мет, гис, глу и асп, а также арг, фен и цис (например, на основе ГАМК создан препарат гаммалон (аминолон), применяемый при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти),
· асп – способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий К и аспартат Mg (его применяют для лечения аритмий и ишемической болезни сердца),
· мет – назначают при отравлениях эндотоксинами, для защиты от экзотоксинов, обладает радиопротекторными свойствами, в геронтологии – в качестве профилактического средства,
· гли – как ГАМК, является медиатором торможения ЦНС. Применяют для лечения хронического алкоголизма, производный глицина – бетаин – эффективный гепатопротектор,
· вал – входит в состав комплексонов для выведения радио-нуклидов из организма.
3. В пищевой промышленности:
· для улучшения вкуса мяса, консервирования – глу,
· d-триптофан (слаще сахарозы),
· в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности используют гли и цис, лиз – как стабилизатор витаминов,
· сладкий на вкус гли применяют при производстве приправ и безалкогольных напитков.
1.4. Примерные варианты контрольной работы по теме «Аминокислоты, классификация, структура
и биологическая роль»
1. Приведите примеры гетероциклических аминокислот, производных пропионовой кислоты. Напишите их формулу, укажите название, биологическую роль.
2. Какие из перечисленных аминокислот относятся к полярным незаряженным: лейцин, глутамин, фенилаланин, треонин, валин? Напишите их формулы.
1. Пролин и гидроксипролин (классификация, структура, биологическая роль).
2. Напишите формулы серосодержащих аминокислот, укажите их биологическую роль.
1. Напишите формулу аминокислоты, не имеющей стереоизомеров. К какому классу по классификации Ленинджера она относится? Укажите ее биологическую роль.
2. Пирролидин-α-карбоновая кислота. Напишите ее формулу, укажите тривиальное название, классификацию и биологическую роль.
1. Напишите формулу гомоциклических аминокислот. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.
2. Лизин (структура, классификация, номенклатура и биологическая роль).
1. Напишите формулу незаменимых аминокислот с разветвленной углеродной цепочкой. К какому классу по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.
2. Напишите формулу аминоуксусной кислоты и α-амино-β-фенилпропионовой кислоты. Укажите их тривиальное название, классификацию и биологическую роль.
1. Напишите формулу триптофана и серина. Укажите химическое название, классификацию и биологическую роль.
2. Напишите формулу α-амино-γ-метилтиомасляной кислоты и α-амино-изовалерьяновой кислоты. Укажите тривиальное название, биологическую роль, классификацию.
1. Какие из перечисленных аминокислот (лизин, валин, глутами-новая кислота, треонин) являются гидрофобными неполярными? Напишите их формулы, укажите биологическую роль.
2. Аргинин (структура, классификация, биологическая роль).
1. Из перечисленных ниже аминокислот укажите гидроксил-содержащие аминокислоты: валин, тирозин, аргинин, серин, аспарагин. Напишите, к какому классу (по всем трем классификациям) они относятся, укажите их биологическую роль.
2. α-амино-β-индолил-пропионовая кислота. Напишите ее формулу, тривиальное название, укажите биологическую роль.
1. Напишите формулу аминокислоты, способной образовывать дисульфидные мостики в структуре белков. Укажите ее название, классификацию, биологическую роль.
2. Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды. Структура, класси-фикация и биологическая роль.
1. Напишите формулу аминокислоты, не имеющей стереоизомеров. Укажите ее название, классификацию и биологическую роль.
2. Перечислите аминокислоты, которые относятся к классу неполярных, гидрофобных. Напишите формулы циклических, укажите их биологическую роль.
1. Какие аминокислоты участвуют в образовании глутатиона? Напишите его формулу и формулы этих аминокислот, укажите их биологическую роль, классификацию.
2. Гистидин (структура, биологическая роль и классификация).
1. Положительно заряженные аминокислоты, структура, классифи-кация и биологическая роль.
2. Аминокислота – донор метильной группы. Напишите ее формулу, укажите название и классификацию.
1. Отрицательно заряженные аминокислоты, структура, классифи-кация и биологическая роль.
2. Из чего образуются в организме гистамин, триптамин и серото-нин? Напишите формулы этих аминокислот и биогенных аминов.
1. Приведите примеры гетероциклических аминокислот, производ-ных пропионовой кислоты. Напишите их формулу, укажите тривиальное название, классификацию и биологическую роль.
2. Из каких аминокислот могут образовываться в организме трупные яды? Напишите формулы этих аминокислот и продуктов их декарбоксилирования.
1. Пролин и гидроксипролин, структура, классификация и биоло-гическая роль.
2. Напишите формулы аминокислот, участвующих в процессах обезвреживания аммиака в организме человека и животных, укажите, к какому классу по классификации Ленинджера они относятся, их биологическая роль.
1. Напишите формулу глутаминовой кислоты, валина и гистидина. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.
2. Какая аминокислота применяется в медицинской практике для подавления возбуждения ЦНС? Почему? Напишите формулы ее и биогенного амина, образующегося в организме из этой аминокислоты.
1. Напишите формулы аминокислот, являющихся производными пропионовой кислоты и относящихся к классу полярных незаряженных. Укажите их название, биологическую роль.
2. Триптофан, структура, классификация и биологическая роль.
1. Какие из перечисленных аминокислот относятся к классу положительно заряженных: лейцин, аргинин, глицин, лизин, фенилаланин? Напишите их формулу и укажите биологическую роль.
2. Тирозин, структура, классификация и биологическая роль.
1. Перечислите незаменимые для человека аминокислоты. Напишите формулы циклических аминокислот из них, укажите их название, классификацию и биологическую роль.
2. Цистеин, структура, классификация и биологическая роль.
1. Серосодержащая незаменимая аминокислота. Структура, классификация и биологическая роль.
2. Гомоциклические аминокислоты, структура, классификация и биологическая роль.
Дата добавления: 2014-10-22 ; просмотров: 781 . Нарушение авторских прав
источник
Липиды – нерастворимые в воде маслянистые или жирные вещества, которые могут быть экстрагированы из клеток неполярными растворителями. Это гетерогенная группа соединений, непосредственно или опосредовано связанных с жирными кислотами.
Биологические функции липидов:
1) источник энергии, который может длительно запасаться;
2) участие в образовании клеточных мембран;
3) источник жирорастворимых витаминов, сигнальных молекул и незамени-мых жирных кислот;
5) неполярные липиды служат электроизоляторами, обеспечивая быстрое распространение волн деполяризации вдоль миелинизированных нервных волокон;
6) участие в образовании липопротеидов.
Жирные кислоты – структурные компоненты большинства липидов. Это длинноцепочечные органические кислоты, содержащие от 4 до 24 углеродных атомов, они содержат одну карбоксильную группу и длинный неполярный углеводородный «хвост». В клетках не встречаются в свободном состоянии, а только в ковалентно связанной форме. В состав природных жиров входят обычно жирные кислоты с четным числом атомов углерода, поскольку они синтезируются из двууглеродных единиц, образующих неразветвленную цепь углеродных атомов. Многие жирные кислоты имеют одну или несколько двойных связей – ненасыщенные жирные кислоты.
Наиболее важные жирные кислоты (после формулы приведено число атомов углерода, название, температура плавления):
12, лауриновая, 44,2 о С
14, миристиновая, 53,9 о С
16, пальмитиновая, 63,1 о С
18, стеариновая, 69,6 о С
18, олеиновая, 13,5 о С
18, линолевая, -5 о С
18, линоленовая, -11 о С
Общие свойства жирных кислот;
— почти все содержат четное число атомов углерода,
— насыщенные кислоты у животных и у растений встречаются в два раза чаще, чем ненасыщенные,
— насыщенные жирные кислоты не имеют жесткой линейной структуры, они обладают большой гибкостью и могут принимать разнообразные конформации,
— в большинстве жирных кислот имеющаяся двойная связь расположена между 9-м и 10-м атомами углерода (Δ 9 ),
— дополнительные двойные связи обычно расположены между Δ 9 -двойной связью и метильным концом цепи,
— две двойные связи в жирных кислотах не бывают сопряженными, между ними всегда находится метиленовая группа,
— двойные связи практически всех природных жирных кислот находятся в цис-конформации, что приводит к сильному изгибу алифатической цепи и более жесткому строению,
— при температуре тела насыщенные жирные кислоты находятся в твердом воскообразном состоянии, а ненасыщенные жирные кислоты представляют собой жидкости,
— натриевые и калиевые мыла жирных кислот способны эмульгировать нерастворимые в воде масла и жиры, кальциевые и магниевые мыла жирных кислот растворяются очень плохо и не эмульгируют жиров.
В мембранных липидах бактерий встречаются необычные жирные кислоты и спирты. Многие из бактериальных штаммов, содержащих эти липиды (термофилы, ацидофилы и галлофилы), адаптированы к экстре-мальным условиям.
изоразветвленные
антеизоразветвленные
циклопропансодержащие
ω-циклогексилсодержащие
изопранильные
циклопентанфитанильные
Состав бактериальных липидов отличается большим разнообразием и спектр жирных кислот разных видов приобрел значение таксономического критерия для идентификации организмов.
У животных важными производными арахидоновой кислоты являются гистогормоны простагландины, тромбоксаны и лейкотриены, объединенные в группу эйкозаноидов и обладающие чрезвычайно широкой биологической активностью.
простагландин Н2
1. Триацилглицериды (жиры) – это эфиры спирта глицерола и трех молекул жирных кислот. Они составляют основной компонент жировых депо растительных и животных клеток. В мембранах не содержатся. Простые триацилглицериды содержат остатки одинаковых жирных кислот во всех трех положениях (тристеарин, трипальмитин, триолеин). Смешанные содержат разные жирные кислоты. По удельному весу легче воды, хорошо растворимы в хлороформе, бензоле, эфире. Гидролизуются при кипячении с кислотами или основаниями, либо под действием липазы. В клетках в обычных условиях самоокисление ненасыщенных жиров полностью заторможено благодаря наличию витамина Е, различных ферментов и аскорбиновой кислоты. В специализированных клетках соединительной ткани животных адипоцитах огромное количество триацилглицеридов может запасаться в виде жировых капель, заполняющих почти весь объем клетки. В форме гликогена организм может запасти энергию не более чем на сутки. Триацилглицериды могут запасать энергию на месяцы, так как они могут храниться в очень больших количествах в практически чистом, негидратированном виде и в расчете на единицу веса в них запасается в два раза больше энергии, чем в углеводах. Кроме того, триацилглицериды под кожей образуют теплоизоляционный слой, защищающий организм от действия очень низких температур.
нейтральный жир
Для характеристики свойств жира используют следующие константы:
— кислотное число – количество мг КОН, необходимое для нейтрализации
свободных жирных кислот, содержащихся в 1 г жира;
— число омыления – количество мг КОН, необходимое для гидролиза
нейтральных липидов и нейтрализации всех жирных кислот,
— йодное число – количество граммов йода, связываемое с 100 г жира,
характеризует степень ненасыщенности данного жира.
2. Воска – это сложные эфиры, образуемые длинноцепочечными жирными кислотами и длинноцепочечными спиртами. У позвоночных животных секретируемые кожными железами воска выполняют функцию защитного покрытия, которое смазывает и смягчает кожу, а также предохраняет ее от воды. Восковым слоем покрыты волосы, шерсть, мех, перья животных, а также листья многих растений. Воска вырабатываются и ис-пользуются в очень больших количествах морскими организмами, особенно планктоном, у которого они служат основной формой накопления высококалорийного клеточного топлива.
спермацет, получают из головного мозга кашалотов
3. Фосфоглицеролипиды – служат главными структурными компонентами мембран и никогда не запасаются в больших количествах. Обязательно содержат в своем составе многоатомный спирт глицерин, фосфорную кислоту и остатки жирных кислот.
Фосфоглицеролипиды по химическому строению можно еще разделить на несколько типов:
1) фосфолипиды – состоят из глицерина, двух остатков жирных кислот по 1-му и 2-му положению глицерина и остатка фосфорной кислоты, с которой связан остаток еще одного спирта (этаноламин, холин, серин, инозитол). Как правило, жирная кислота в 1-м положении насыщенная, а во 2-м – ненасыщенная.
фосфатидная кислота – исходное вещество для синтеза других фосфолипидов, в тканях содержится в незначительных количествах
фосфатидилэтаноламин (кефалин)
фосфатидилхолин (лецитин), его практически нет в бактериях
фосфатидилсерин
фосфатидилинозитол – предшественник двух важных вторичных мессенджеров (посредников) диацилглицерина и инозитол-1,4,5-трифосфата
2) плазмалогены – фосфоглицеролипиды, у которых одна из углеводо-родных цепей представляет собой простой виниловый эфир. Плазмалогены не встречаются в растениях. Этаноламиновые плазмалогены широко представлены в миелине и в саркоплазматическом ретикулуме сердца.
этаноламинплазмалоген
3) лизофосфолипиды – образуются из фосфолипидов при ферментатив-ном отщеплении одного из ацильных остатков. В змеином яде содержится фосфолипаза А2, которая образует лизофосфатиды, обладающие гемолитическим действием;
4) кардиолипины – фосфолипиды внутренних мембран бактерий и мито-хондрий, образуются при взаимодействии с глицерином двух остатков фосфатидной кислоты:
кардиолипин
4. Фосфосфинголипиды – функции глицерина в них выполняет сфингозин – аминоспирт с длинной алифатической цепью. Не содержат глицерина. В большом количестве присутствуют в мембранах клеток нервной ткани и мозге. В мембранах растительных и бактериальных клеток фосфосфинголипиды встречаются редко. Производные сфингозина, ацилированного по аминогруппе остатками жирных кислот, называются церамидами. Важнейший представитель этой группы – сфингомиелин (церамид-1-фосфохолин). Он присутствует в большинстве мембран животных клеток, особенно много его в миелиновых оболочках нервных клеток определенного типа.
сфингомиелин
сфингозин
5. Гликоглицеролипиды –липиды, у которых в положении 3 глицерола находится углевод, присоединенный с помощью гликозидной связи, фосфатной группы не содержат. Гликоглицеролипиды широко представлены в мембранах хлоропластов, а также в сине-зеленых водорослях и бактериях. Моногалактозилдиацилглицерол – наиболее распространенный в природе полярный липид, поскольку на его долю приходится половина всех липидов тилакоидной мембраны хлоропластов:
6. Гликосфинголипиды– построены из сфингозина, остатка жирной кислоты и олигосахарида. Содержатся во всех тканях, главным образом в наружном липидном слое плазматических мембран. В них отсутствует фосфатная группа и они не несут электрического заряда. Гликосфинголипиды можно разделить еще на два типа:
1) цереброзиды – более простые представители этой группы. Галактоцереброзиды содержатся главным образом в мембранах клеток мозга, тогда как глюкоцереброзиды присутствуют в мембранах других клеток. Цереброзиды, содержащие два, три или четыре остатка сахаров, локализуются в основном в наружном слое клеточных мембран.
2) ганглиозиды – наиболее сложные гликосфинголипиды. Их очень крупные полярные головы образованы несколькими остатками сахаров. Для них характерно наличие в крайнем положении одного или нескольких остатков N-ацетилнейраминовой (сиаловой) кислоты, несущей при рН 7 отрицательный заряд. В сером веществе головного мозга ганглиозиды составляют около 6% мембранных липидов. Ганглиозиды – важные компоненты расположенных на поверхности клеточных мембран специфических рецепторных участков. Так они находятся в тех специфических участках нервных окончаний, где происходит связывание молекул нейромедиатора в процессе химической передачи импульса от одной нервной клетки к другой.
7. Изопреноиды – производные изопрена (активная форма – 5-изопенте-нилдифосфат), выполняющие самые разнообразные функции.
изопрен 
5-изопентенилдифосфат
Способность синтезировать специфические изопреноиды свойственна лишь некоторым видам животных и растений.
1) каучук – синтезируют несколько видов растений, в первую очередь гевея бразильская:
фрагмент каучука
2) жирорастворимые витамины А, D, Е, К (из-за структурного и функ-ционального сродства со стероидными гормонами витамин D сейчас относят к гормонам):
витамин А
витамин Е
витамин К
3) гормоны роста животных – ретиноевая кислота у позвоночных и неоте-нины у насекомых:
ретиноевая кислота
неотенин
Ретиноевая кислота является гормональным производным витамина А, стимулирует рост и дифференциацию клеток, неотенины – гормоны насекомых, стимулируют рост личинок и тормозят линьку, являются антагонистами экдизону;
4) растительные гормоны – абсцизовая кислота, является стрессовым фитогормоном, запускающим системный иммунный ответ растений, проявляющийся в устойчивости к самым различным патогенам:
абсцизовая кислота
5) терпены – многочисленные душистые вещества и эфирные масла растений, обладающие бактерицидным и фунгицидным действием; соединения из двух изопреновых звеньев называются монотерпенами, из трех – сесквитерпенами, из шести – тритерпенами:
камфора 
тимол
6) стероиды – сложные жирорастворимые вещества, молекулы которых содержат в своей основе циклопентанпергидрофенантрен (по своей сути – тритерпен). Основной стерол в тканях животных – спирт холестерин (холестерол). Холестерин и его эфиры с длинноцепочечными жирными кислотами – важные компоненты липопротеинов плазмы, а также наружной клеточной мембраны. Из-за того, что четыре конденсированных кольца создают жесткую структуру, присутствие холестерина в мембра-нах регулирует текучесть мембран при экстремальных температурах. В растениях и микроорганизмах содержатся родственные соединения – эргостерин, стигмастерин и β-ситостерин.
холестерин
эргостерин
стигмастерин
β-ситостерин
Из холестерина в организме образуются желчные кислоты. Они обеспечивают растворимость холестерина в желчи и способствуют перевариванию липидов в кишечнике.
холевая кислота
Из холестерина образуются также стероидные гормоны – липофильные сигнальные молекулы, регулирующие обмен веществ, рост и репродук-цию. В организме человека основными являются шесть стероидных гормонов:
Кальцитриол – витамин D, обладающий гормональной активностью, он отличается от гормонов позвоночных, однако также построен на основе холестерина. Кольцо В раскрывается за счет светозависимой реакции.
Производным холестерина является гормон линьки насекомых, пауков и ракообразных – экдизон. Стероидные гормоны, выполняющие сигнальную функцию, встречаются также в растениях.
экдизон
7) липидные якоря, удерживающие молекулы белков или других соединений на мембране:
убихинон
Как мы видим, липиды не являются полимерами в буквальном смысле этого слова, однако как в метаболическом, так и в структурном отношении они близки к присутствующей в бактериях полиоксимасляной кислоте – важному запасному веществу. Этот сильно восстановленный полимер состоит исключительно из звеньев D-β-оксимасляной кислоты, соединенных сложноэфирной связью. Каждая цепь содержит около 1500 остатков. Структура представляет собой компактную правую спираль, около 90 таких цепей уложено с образованием тонкого слоя в бактериальных клетках.
Аминокислотами называются карбоновые кислоты, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу. Природные аминокислоты являются 2-аминокарбоновыми кислотами, или α-аминокислотами, хотя существуют такие аминокислоты как β-аланин, таурин, γ-аминомасляная кислота. Обобщенная формула α-аминокислоты выглядит так:
У α-аминокислот при 2 атоме углерода имеются четыре разных заместителя, то есть все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют асимметрический (хиральный) атом углерода и существуют в виде двух энантиомеров – L- и D-аминокислот. Природные аминокислоты относятся к L-ряду. D-аминокислоты встречаются в бактериях и пептидных антибиотиках.
Все аминокислоты в водных растворах могут существовать в виде биполярных ионов, причем их суммарный заряд зависит от рН среды. Величина рН, при которой суммарный заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке аминокислота является цвиттер-ионом, то есть аминная группа у нее протонирована, а карбоксиль-ная – диссоциирована. В нейтральной области рН большинство аминокислот являются цвиттер-ионами:
Аминокислоты не поглощают свет в видимой области спектра, ароматические аминокислоты поглощают свет в УФ области спектра: триптофан и тирозин при 280 нм, фенилаланин – при 260 нм.
Для аминокислот характерны некоторые химические реакции, имеющие большое значение для лабораторной практики: цветная нингидриновая проба на α-аминогруппу, реакции, характерные для сульфгидрильных, фенольных и других групп радикалов аминокислот, ацелирование и образование оснований Шиффа по аминогруппам, этерификация по карбоксильным группам.
Биологическая роль аминокислот:
1) являются структурными элементами пептидов и белков, так называемые протеиногенные аминокислоты. В состав белков входят 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в про-цессе трансляции, некоторые из них могут быть фосфорилированы, ацилированы или гидроксилированы;
2) могут быть структурными элементами других природных соединений – коферментов, желчных кислот, антибиотиков;
3) являются сигнальными молекулами. Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, гормонов и гистогормонов;
4) являются важнейшими метаболитами, например, некоторые аминокислоты являются предшественниками алкалоидов растений, или служат донорами азота, или являются жизненно важными компонентами питания.
Классификация протеиногенных аминокислот основана на строении и на полярности боковых цепей:
1. Алифатические аминокислоты:
глицин, гли, G, Gly
аланин, ала, А, Ala
валин, вал, V, Val*
лейцин, лей, L, Leu*
изолейцин, иле, I, Ile*
Эти аминокислоты не содержат в боковой цепи гетероатомов, циклических группировок и характеризуется отчетливо выраженной низкой полярностью.
2. Серосодержащие аминокислоты:
цистеин, цис, C, Cys
метионин, мет, M, Met*
Серосодержащие аминокислоты также малополярны, причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков.
3. Ароматические аминокислоты:
фенилаланин, фен, F, Phe*
тирозин, тир, Y, Tyr
триптофан, три, W, Trp*
гистидин, гис, H, His
Ароматические аминокислоты содержат мезомерные резонансно стабилизированные циклы. В этой группе только аминокислота фенилаланин проявляет низкую полярность, тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин – даже высокой полярностью. Гистидин может быть отнесен также к основным аминокислотам.
4. Нейтральные аминокислоты:
серин, сер, S, Ser
треонин, тре, T, Thr*
аспарагин, асн, N, Asn
глутамин, глн,Q, Gln
Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные или карбоксамидные группы. Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глута-мина высоко полярны.
аспарагиновая кислота (аспартат), асп, D, Asp
глутаминовая кислота (глутамат), глу, E, Glu
Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН.
лизин, лиз, K, Lys*
аргинин, арг, R, Arg
Боковые цепи основных аминокислот полностью протонированы в нейтраль-ной области рН. Сильно основной и очень полярной аминокислотой является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.
пролин, про, P, Pro
Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой. Атом азота в кольце является слабым основанией и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи, что очень существенно для структуры коллагена.
Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Это незаменимые аминокислоты отмечены звездочками.
Как было указано выше, протеиногенные аминокислоты являются предшественниками некоторых ценных биологически активных молекул.
Два биогенных амина β-аланин и цистеамин входят в состав кофермента А (коферменты – производные водорастворимых витаминов, образующие активный центр сложных ферментов). β-Аланин образуется путем декарбоксилирования аспарагиновой кислоты, а цистеамин путем декарбоксилирования цистеина:
β-аланин 
цистеамин
Остаток глутаминовой кислоты входит в состав другого кофермента – тетрагидрофолиевой кислоты, производного витамина Вс.
Другими биологически ценными молекулами являются конъюгаты желчных кислот с аминокислотой глицином. Эти конъюгаты являются более сильными кислотами, чем базовые, образуются в печени и присутствуют в желчи в виде солей.
гликохолевая кислота
Протеиногенные аминокислоты являются предшественниками некоторых антибиотиков – биологически активных веществ, синтезируемых микроорганизмами и подавляющих размножение бактерий, вирусов и клеток. Наиболее известными из них являются пенициллины и цефалоспорины, составляющие группу β-лактамных антибиотиков и продуцирумые плесенью рода Penicillium. Для них характерно наличие в структуре реакционноспособного β-лактамного кольца, с помощью которого они ингибируют синтез клеточных стенок грамотрицательных микроорганизмов.
общая формула пенициллинов
Из аминокислот путем декарбоксилирования получаются биогенные амины – нейромедиаторы, гормоны и гистогормоны.
Аминокислоты глицин и глутамат сами по себе являются нейромедиаторами в центральной нервной системе.
дофамин (нейромедиатор) норадреналин (нейромедиатор)
адреналин (гормон) гистамин (медиатор и гистогормон)
серотонин (нейромедиатор и гистогормон) ГАМК (нейромедиатор)
тироксин (гормон)
Производным аминокислоты триптофана является наиболее известный из встречающихся в природе ауксин – индолилуксусная кислота. Ауксины – это регуляторы роста растений, они стимулируют дифференцировку растущих тканей, рост камбия, корней, ускоряют рост плодов и опадение старых листьев, их антагонистами является абсцизовая кислота.
индолилуксусная кислота
Производными аминокислот также являются алкалоиды – природные азотсодержащие соединения основного характера, образующиеся в расте-ниях. Данные соединения являются исключительно активными физиологическими соединениями, широко используемыми в медицине. Примерами алкалоидов могут служить производное фенилаланина папаверин, изохинолиновый алкалоид мака снотворного (спазмолитик), и производное триптофана физостигмин, индольный алкалоид из калабар-ских бобов (антихолинэстеразный препарат):
Аминокислоты являются чрезвычайно популярными объектами биотехнологии. Существует множество вариантов химического синтеза аминокислот, однако в результате получаются рацематы аминокислот. Так как для пищевой промышленности и медицины пригодны только L-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на энантиомеры, что представляет серьезную проблему. Поэтому более популярен биотехнологический подход: ферментативный синтез с помощью иммобилизированных ферментов и микробиологический синтез с помощью целых микробных клеток. В обоих последних случаях получаются чистые L-изомеры.
Аминокислоты используются как пищевые добавки и компоненты кормов. Глутаминовая кислота усиливает вкус мяса, валин и лейцин улучшают вкус хлебобулочных изделий, глицин и цистеин используются в качестве антиоксидантов при консервировании. D-триптофан может быть заменителем сахара, так как во много раз его слаще. Лизин добавляют в корм сельскохозяйственным животным, так как большинство растительных белков содержит малое количество незаменимой аминокислоты лизина.
Аминокислоты широко используются в медицинской практике. Это такие аминокислоты как метионин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин, цистеин, валин.
В последнее десятилетие аминокислоты начали добавлять в космети-ческие средства по уходу за кожей и волосами.
Химически модифицированные аминокислоты также широко используются в промышленности в качестве поверхностно-активных веществ в синтезе полимеров, при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к топливу.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
источник